Se presenta la estructura de las proteínas simples. solo cadena polipeptídica(albúmina, insulina). Sin embargo, es necesario comprender que muchas proteínas simples (por ejemplo, la albúmina) no existen en forma "pura", sino que siempre están asociadas con algunas sustancias no proteicas. Se clasifican como proteínas simples sólo porque las conexiones con el grupo no proteico débil.
Albúminas Las albúminas son un grupo de proteínas similares del plasma sanguíneo con un peso molecular de aproximadamente 40 kDa, contienen mucho ácido glutámico y, por lo tanto, tienen agrio propiedades y alto carga negativa a pH fisiológico. Adsorben fácilmente moléculas polares y no polares, son, proteína transportadora en la sangre muchas sustancias, principalmente bilirrubina y ácidos grasos de cadena larga.
Globulinas Grupo de diversas proteínas del plasma sanguíneo con un peso molecular de hasta 100 kDa. ligeramente acido o neutral. Están débilmente hidratados, en comparación con las albúminas, son menos estables en solución y precipitan más fácilmente, lo que se utiliza en el diagnóstico clínico en muestras "sedimentarias" ( timol,Veltman). A menudo contienen componentes de carbohidratos.
Durante la electroforesis, las globulinas séricas se dividen en al menos 4 fracciones: α1-globulinas, α2-globulinas, β-globulinas y γ-globulinas.
Las histonas son proteínas intranucleares que pesan alrededor de 24
kSí. Han pronunciado básico.
propiedades, por tanto, con fisiológicas.
Los valores de pH están cargados positivamente y
unirse al ácido desoxirribonucleico
ácido (ADN),
formando desoxirribonucleoproteínas.
Hay 5 tipos de histonas - muy ricas
lisina (29%) histona H1, otras histonas H2a,
H2b, NZ, H4 son ricos en lisina y arginina (en total
Los radicales de aminoácidos en las histonas pueden
estar metilados, acetilados o
fosforilado. Esto cambia el total
carga y otras propiedades de las proteínas.
Se pueden distinguir dos funciones de las histonas:
1. Regulación de la actividad del genoma., es decir, interfieren con la transcripción.
2. Estructural– estabilizar la estructura espacial del ADN.
Las histonas se combinan con el ADN para formar nucleosomas– estructuras octaédricas compuestas de
histonas H2a, H2b, H3, H4. Entre los nucleosomas se encuentra la histona H1, que también está asociada con
Molécula de ADN. El ADN se envuelve alrededor del nucleosoma 2,5 veces y pasa a la histona H1, después de lo cual se envuelve
siguiente nucleosoma. Gracias a esta estructura se consigue una reducción de 7 veces el tamaño del ADN.
Por tanto, las histonas participan en el empaquetado apretado del ADN durante la formación de los cromosomas. Por ejemplo,
Gracias a las histonas, el tamaño del ADN finalmente se reduce miles de veces: la longitud del ADN alcanza
6-9 cm (10-1), y el tamaño de los cromosomas es de sólo unos pocos micrómetros (10-6).
Protaminas
Se trata de proteínas con un peso de 4 kDa a 12 kDa; en varios organismos (peces) sustituyen a las histonas,
encontrado en el esperma. Se caracterizan por un contenido de arginina muy elevado (hasta un 80%). Protaminas
Presente en células que no son capaces de dividirse. Su función es similar a la de las histonas. estructural.
13. Características y rasgos estructurales de clases de proteínas complejas:
1. Albúmina
Proteinas globulares,
peso molecular 70.000,
soluble en agua,
salado con sulfato de amonio 100%,
síntesis en el hígado.
Funciones de las albúminas
depósito de proteínas en el cuerpo,
osmorregulación,
protección no específica,
Transporte de fármacos, metales, colesterol, bilirrubina, pigmentos biliares, hormonas.
2. Globulinas
Proteinas globulares,
peso molecular 150.000 daltons,
soluble en soluciones salinas,
tener varias facciones,
salado con 50% de sulfato de amonio,
sintetizada en el hígado y en los linfocitos B.
Funciones de las globulinas
enzimas,
transporte de vitaminas, hormonas, metales,
protección (inmunidad),
Las γ-globulinas son anticuerpos.
3.Histonas
vinculado al ADN
peso molecular 20.000,
rico en liz, arg, gis,
tener Carga positiva,
Proteger el ADN de las nucleasas.
4.Protaminas
peso molecular 5000,
tener una carga positiva
son el componente proteico de las nucleoproteínas.
5.Protenoides
Proteínas fibrilares:
colágeno,
queratinas.
colágeno
Un tercio de la proteína total del cuerpo es colágeno, la principal proteína del tejido conectivo.
peso molecular del colágeno 300.000, contenido en:
córnea,
Composición de colágeno de Amka: glicina - 30%, hidroxiprolina - 15%,
prolina - 5%
Enfermedades asociadas con la síntesis alterada de colágeno.
osteogénesis imperfecta,
condrodisplasia,
aneurisma aórtico familiar.
2. Oxidación de radicales libres. El concepto de peroxidación lipídica.
La oxidación de radicales libres es un proceso bioquímico importante y multifacético de transformaciones de oxígeno, lípidos, ácidos nucleicos, proteínas y otros compuestos bajo la influencia de radicales libres, y la peroxidación lipídica (LPO) es una de sus consecuencias. Los radicales libres (FR) son compuestos que tienen un electrón desapareado en la órbita exterior y son altamente reactivos. Los SR primarios incluyen el radical aniónico superóxido, el óxido nítrico y los SR secundarios incluyen el radical hidroxilo, el oxígeno sincleto, el peróxido de hidrógeno y el peroxinitrito. La formación de SR está estrechamente relacionada, por un lado, con la aparición de electrones libres durante las alteraciones de los procesos de oxidación en la cadena respiratoria, la conversión de xantina y la síntesis de leucotrienos y prostaglandinas. Estas reacciones dependen de la actividad de las enzimas xantina oxidasa, deshidrorotato deshidrogenasa, hielo oxidasa, colesterol oxidasa y citocromo P-450.
Los peróxidos son sustancias inestables y se descomponen rápidamente. En el lípido aparecen grupos “OH” o grupos ceto. Hay dos enzimas de peroxidación en los tejidos humanos y animales: CICLOOXYGENASA y LIPOXYGENASA. Durante la oxidación con la participación de la ciclooxigenasa, la ciclación ocurre simultáneamente con la oxidación, durante la acción de la lipoxigenasa, la oxidación ocurre sin ciclación.
Boleto 42
1. Los aminoácidos son las unidades estructurales de las proteínas. Clasificación de aminoácidos según la estructura del radical. Aminoácidos reemplazables y esenciales. La importancia de los aminoácidos esenciales para el organismo.
La clasificación de AMK se basa en su capacidad para interactuar con el agua en valores de Ph fisiológico. Hay 5 clases de AMC:
1.Grupos R no polares
isoleucina
2.Grupos R polares y sin carga
metionina
asparagina
glutamina
3.Grupos R aromáticos
fenilalanina
triptófano
4. Grupos R cargados negativamente
Ácido aspártico
Ácido glutamico
5. Grupos R cargados positivamente
histidina
10 AmA no se sintetizan en el organismo, por eso se les llamó esenciales: Arginina, Valina, Histidina, Isoleucina, Leucina, Lisina, Metionina, Trionina, Triptófano, Fenilalanina.
La indispensabilidad de la AMK para el crecimiento y desarrollo de animales y humanos se explica por la falta de capacidad de las células para sintetizar los esqueletos carbonados de la AMK esencial, ya que el proceso de aminación de los correspondientes derivados ceto se lleva a cabo con relativa facilidad mediante transaminación. reacción. Por lo tanto, para garantizar una vida humana normal, estos 10 AMK deben provenir de los alimentos.
La exclusión de cualquier BUN esencial de la mezcla de alimentos va acompañada del desarrollo de un balance negativo de nitrógeno, agotamiento, parada del crecimiento, disfunción del sistema nervioso, etc.
Los valores de BUN esenciales necesarios para un crecimiento óptimo, en relación con el triptófano, se toman como uno solo: lisina 5, leucina 4, valina 3,5, fenilalanina 3,5, metionina 3, isoleucina 2,5, treonina 2,5, histidina 2, arginina 1.
La ausencia o deficiencia de valina y lisina significa detención del crecimiento.
La falta de un AMK esencial en los alimentos conduce a una absorción incompleta de otros AMA.
Formas de transporte de lípidos. El papel de las lipoproteínas en el metabolismo del colesterol.
Quilomicrones:
Funciones: transportar TAG exógeno desde el intestino a través de la linfa hasta la sangre y luego a los pulmones y al depósito de grasa.
Lugar de formación: en el epitelio del intestino delgado.
Funciones: transportar TAG endógenos
Lugar de formación: en el hígado y tejido epitelial intestinal.
Funciones: transporte de colesterol y sus ésteres desde el hígado a los tejidos periféricos.
Lugar de formación: En plasma sanguíneo.
Funciones: transporte de colesterol desde los tejidos periféricos al hígado.
Lugar de formación: En el hígado.
Papel biológico de las drogas.
Los TG endógenos se entregan a las células periféricas para satisfacer las necesidades energéticas y el colesterol endógeno se entrega a la biosíntesis de la membrana.
Aminoácidos reemplazables, esenciales y condicionalmente esenciales. Aminoácidos cetoplásticos y glucoplásticos. Piscina de aminoácidos. Formas de reponerlo y utilizarlo. Biosíntesis de aminoácidos no esenciales.
AMK irremplazables: Val, Ile, Lei, Liz, Met, Tre, Tri, Fen.
AMK semi-reemplazable: His y Arg.
La velocidad de su síntesis no es suficiente para asegurar el crecimiento del cuerpo en la infancia.
La exclusión de cualquier AMK de los alimentos se acompaña del desarrollo de un balance negativo de nitrógeno, agotamiento, retraso del crecimiento y trastornos del sistema nervioso.
En ausencia de His, Arg - anemia.
En ausencia de Tres – cataratas.
En ausencia de Liz - caries, retraso del crecimiento.
En ausencia de metanfetamina, el hígado sufre.
Las AMK cetogénicas producen cuerpos cetónicos
El glucógeno ABA se puede convertir en glucosa.
Piscina de aminoácidos
2/3 del pool son fuentes endógenas,
1/3 de la piscina se repone con alimentos.
La reserva de BUN libre del cuerpo es de aproximadamente 35 g.
carbohidratos
Péptidos (glutatión, anserina, carnosina, etc.)
Otros AMK
Porfirinas (hemo, Hb, citocromos, etc.)
Nicotanamida, NAD
Derivados de aminoácidos con función hormonal (catecolaminas, tiroxina, etc.)
Aminas biogénicas
Melaminas
Cetoácidos (hidroxiácidos CO2 + H2O
Purinas, pirimidinas
Urea
Biosíntesis de AMA no esenciales.
Ala, Glu, Asp son AMK primarios.
Rutas de síntesis:
aminación reductora,
transaminación
La glutamina se sintetiza a partir de glutamina mediante la acción de la glutamina sintetasa.
La asparagina se sintetiza a partir de áspid y glutamina.
La glicina se sintetiza a partir de serina.
La serina se forma a partir de 3-fosfoglicerato.
La prolina se forma a partir del glutamato.
La arginina se sintetiza en el ciclo de la ornitina.
La histidina se sintetiza a partir de ATP y ribosa.
La tirosina se forma a partir de fenilalanina.
La cisteína se sintetiza a partir de metionina y serina.
2. Intercambio de calcio y fósforo en el cuerpo humano, regulación del metabolismo.
Calcio
En el cuerpo de un adulto
Contiene 1,2 kg de calcio.
El 99% de la cantidad total de calcio se encuentra en los huesos:
85% fosfato de calcio,
10% - carbonato de calcio,
5% - citrato de calcio y lactato de calcio.
El plasma sanguíneo contiene 2,25-2,75 mmol/l de calcio:
50% - calcio ionizado,
40% de calcio unido a proteínas
10% sales de calcio.
El requerimiento diario es de 1,3 a 1,4 g de calcio. Durante el embarazo y la lactancia - 2 g/día.
Fuentes de comida:
Absorción de calcio
sucede en intestino delgado con la participación de calcitriol.
Depende de la proporción de fósforo y calcio en los alimentos. Relación óptima para
La coabsorción 1: 1-1,5 se encuentra en la leche.
Promueve la absorción de calcio:
vitamina D,
ácidos biliares,
Los ácidos grasos inhiben la absorción de calcio.
Papel biológico del calcio.
en el tejido óseo y dental, el calcio se encuentra en forma de hidroxiapatita Ca10(PO4)6(OH)2,
mensajero secundario en la transmisión de señales regulatorias,
afecta la actividad cardíaca,
factor de coagulación sanguínea,
Participa en los procesos de excitabilidad neuromuscular.
activador de enzimas (lipasa, proteína quinasa),
afecta la permeabilidad de las membranas celulares.
Fósforo
El cuerpo humano adulto contiene 1 kg de fósforo.
El 90% del fósforo se encuentra en el tejido óseo:
como fosfato de calcio (2/3)
compuestos solubles (1/3).
8-9% - dentro de las células,
1% - en líquido extracelular.
El plasma sanguíneo contiene 0,6-1,2 mmol/l de fósforo.
(en niños 3-4 veces más) en la forma:
en la composición de los fosfolípidos,
ácidos nucleicos
El requerimiento diario es de 2 g de fósforo.
Fuentes de comida:
pescado de mar,
Papel biológico del fósforo.
Incluido:
Sistemas tampón de plasma y líquido tisular.
tejido óseo,
fosfolípidos,
fosfoproteínas,
coenzimas,
ácidos nucleicos
Regulación del metabolismo fósforo-calcio.
Regula el intercambio de calcio y fósforo:
hormona paratiroidea
calcitriol
calcitonina
parotina
Órganos objetivo:
intestinos.
hueso,
hormona somatotrópica
promueve el crecimiento esquelético,
aumenta la síntesis de colágeno,
Estimula la síntesis de ADN y ARN.
Las parotinas son hormonas de las glándulas salivales.
promover la mineralización de los dientes,
inducir la deposición de compuestos de fósforo y calcio.
calcitonina
Péptido de 32 aminoácidos
Secretada por las células tiroideas.
El objetivo de la calcitonina es el tejido óseo.
La calcitonina promueve:
Deposición de calcio y fósforo en los huesos.
como resultado de la actividad de los osteoblastos,
supresión de la resorción ósea
(inhibidor de osteoclastos).
Cuando actúa la calcitonina, la concentración de calcio en sangre disminuye y aumenta en los huesos.
BOLETO 44
1. Clasificación de enzimas. Características generales de isomerasas y ligasas. Coenzimas de reacciones de isomerasa y ligasa.
La clasificación se basa en el tipo de reacción catalizada:
Las oxidorreductasas catalizan reacciones redox.
Las transferasas son reacciones que implican transferencia de grupos.
Hidrolasas: escisión hidrolítica del enlace CC, CN, CS con la adición de agua en el lugar de la ruptura.
Las liasas son reacciones de escisión no hidrolíticas con formación de dobles enlaces, algunas reacciones de síntesis inversa.
Las isomerasas son la transferencia de grupos dentro de una molécula para formar isómeros.
Ligasas:
Las ligasas catalizan la unión de dos moléculas junto con la ruptura del enlace pirofosfato del ATP.
Durante la reacción, se forman. Bonos CO, C-S, C-N, C-C.
La subclase está determinada por el tipo de conexión que se sintetiza.
Ejemplos de ligasas: glutamina sintetasa,
acetilCoA carboxilasa.
Las isomerasas catalizan la interconversión de isómeros:
La triosafosfato isomerasa cataliza la interconversión de aldosas y cetosas.
La subclase está determinada por la naturaleza de las transformaciones isoméricas.
La subclase especifica el tipo de reacción de isomerización.
isomerasas cis-trans,
2. Nitrógeno sanguíneo residual. Valor diagnóstico de la determinación de los componentes del nitrógeno residual. Hiperazotemia, causas, tipos.
Nitrógeno residual Nitrógeno residual es la suma del nitrógeno de todas las sustancias que contienen nitrógeno no proteico en la sangre. Lo normal es 14-28 mmol/l. 1. Metabolitos: 1.1. aminoácidos (25%); 1.2. creatina (5%); 1.3. polipéptidos, nucleótidos (hasta 3,5%). 2. Productos nitrogenados finales: 2.1. urea (50%); 2.2. ácido úrico (4%); 2.3. creatinina (2,5%); 2.4. indican, amoníaco. Hiperazotemia (azotemia). Motivos: 1) Factor de producción: debido a la descomposición de proteínas y al mayor contenido de AA en la composición del nitrógeno residual. Un aumento de aminoácidos (hiperaminoacidemia) durante el ayuno, enfermedades debilitantes, hiperfunción de la glándula tiroides. 2) Factor de retención: retención de desechos nitrogenados en el cuerpo debido a una función renal alterada. Por ejemplo, aumento de urea, aumento de creatinina (la creatinina solo se filtra, pero no se reabsorbe). Con una intensa degradación de los ácidos nucleicos, la gota aumenta el ácido úrico. Con patología muscular, la creatina aumenta.
3. Un examen clínico de un paciente de 40 años reveló un aumento del colesterol total en sangre. ¿Se puede considerar sano al paciente? ¿El contenido de qué componentes del metabolismo de los lípidos se debe estudiar en la sangre de este paciente?
0¿Qué tipos de proteínas existen?
Principios de clasificación de proteínas.
Actualmente, se han aislado muchas preparaciones proteicas diferentes a partir de órganos y tejidos de humanos, animales, plantas y microorganismos. También se han aislado preparaciones de proteínas de partes individuales de la célula (por ejemplo, de núcleos, ribosomas, etc.), de sustancias no celulares (suero sanguíneo, clara de huevo de gallina). Los medicamentos resultantes tienen diferentes nombres. Sin embargo, para un estudio sistemático, las proteínas deben dividirse en grupos, es decir, clasificarse. Pero esto tropieza con ciertas dificultades. Si en química orgánica las sustancias se clasifican según su estructura química, en química biológica la estructura de la mayoría de las proteínas aún no se ha estudiado en detalle. Además, clasificar las proteínas basándose únicamente en su estructura química es muy difícil. Tampoco es posible dar una clasificación suficientemente fundamentada de las proteínas según sus funciones en el organismo. Muy a menudo, las proteínas que tienen una estructura similar tienen funciones biológicas completamente diferentes (por ejemplo, hemoglobina y enzimas como la catalasa, la peroxidasa y los citocromos).
Se brindan oportunidades algo mayores para clasificar las proteínas mediante el estudio de las propiedades fisicoquímicas de las sustancias proteicas. La desigual solubilidad de las proteínas en agua y otros disolventes, las diferentes concentraciones de sales necesarias para la salazón de las proteínas: éstas suelen ser las características que permiten clasificar varias proteínas. Al mismo tiempo, se tienen en cuenta algunas características ya conocidas de la estructura química de las proteínas y, finalmente, su origen y papel en el organismo.
Toda la amplia clase de sustancias proteicas suele dividirse en dos grandes grupos: proteínas simples o proteínas y proteínas complejas o proteidas. Las proteínas simples, cuando se hidrolizan, se descomponen únicamente en aminoácidos, mientras que las proteínas complejas, junto con los aminoácidos, producen compuestos de otro tipo, por ejemplo: carbohidratos, lípidos, hemo, etc. Así, las proteínas complejas, o proteidas, consisten en la proteína sustancia en sí (parte proteica o proteína simple) en combinación con otras sustancias no proteicas.
Las proteínas simples, o proteínas, incluyen protaminas, histonas, albúminas, globulinas, prolaminas, glutelinas, proteinoides y otras proteínas que no pertenecen a ninguno de los grupos enumerados, por ejemplo, muchas proteínas enzimáticas, proteínas musculares, miosina, etc. Las proteínas complejas, o proteidas, suelen dividirse también en varios subgrupos dependiendo de la naturaleza de los componentes no proteicos que contienen.
Sin embargo, tal clasificación tiene un valor muy relativo. Investigaciones recientes han establecido que muchas proteínas simples en realidad están asociadas con pequeñas cantidades de ciertos compuestos no proteicos. Así, algunas proteínas podrían clasificarse como proteínas complejas, ya que parecen estar asociadas con pequeñas cantidades de carbohidratos, a veces lípidos, pigmentos, etc. Al mismo tiempo, es bastante difícil caracterizar con precisión algunas proteínas complejas desde un punto de vista químico. vista . Por ejemplo, las lipoproteínas en algunos casos representan complejos tan frágiles que podrían considerarse más como compuestos de adsorción de proteínas simples con lípidos que como sustancias químicas individuales.
Proteínas simples
Las proteínas más simples son las protaminas y las histonas. Tienen un carácter débilmente básico, mientras que la gran mayoría de los demás son ácidos. La naturaleza básica de las protaminas y las histonas se debe a que sus moléculas contienen una gran cantidad de aminoácidos diaminomonocarboxílicos, como la lisina y la arginina. En estos ácidos, un grupo α-amino está unido mediante un enlace peptídico al carboxilo, mientras que el otro permanece libre. Determina el ambiente ligeramente alcalino de las soluciones proteicas. De acuerdo con su naturaleza básica, las histonas y las protaminas presentan una serie de propiedades especiales que no se encuentran en otras proteínas. Así, estas proteínas se encuentran en el punto isoeléctrico en una reacción alcalina del medio ambiente. Esta es la razón por la que las protaminas y las histonas se "coagulan" cuando se hierven sólo cuando se les agrega álcali.
Las protaminas, aisladas por primera vez por F. Miescher, se encuentran en grandes cantidades en el esperma de los peces. Se caracterizan por un contenido muy elevado en aminoácidos esenciales (hasta un 80%), especialmente arginina. Además, las protaminas carecen de aminoácidos como triptófano, metionina, cisteína y la mayoría de las protaminas también carecen de tirosina y fenilalanina. Las protaminas son proteínas relativamente pequeñas. Tienen un peso molecular de 2000 a 12 000. No se pudieron aislar de los núcleos de las células musculares.
Las histonas tienen propiedades menos básicas que las protaminas. Contienen sólo un 20-30% de ácidos diaminomonocarboxílicos. La composición de aminoácidos de las histonas es mucho más diversa que la de las protaminas, pero también carecen de triptófano o tienen una cantidad muy pequeña. Las histonas también incluyen residuos de aminoácidos modificados y alterados, por ejemplo: O-fosfoserina, derivados metilados de arginina y lisina, derivados de lisina acetilados en el grupo amino libre.
Muchas histonas están contenidas en el timo, el núcleo de las células del tejido glandular. Las histonas no son proteínas homogéneas y se pueden dividir en varias fracciones que difieren entre sí en composición química y propiedades biológicas. La clasificación de las histonas se basa en las cantidades relativas de lisina y arginina. La histona H1 es muy rica en lisina. La histona H2 se caracteriza por un contenido moderado de este aminoácido y existen dos tipos de esta histona: H2A y H2B. Histone NZ es moderadamente rica en arginina y contiene cisteína. La histona H4 es rica en arginina y glicina.
Las histonas del mismo tipo, obtenidas de diferentes animales y plantas, tienen secuencias de aminoácidos muy similares. Este conservadurismo en la evolución aparentemente sirve para preservar secuencias que proporcionan funciones esenciales y específicas. Esto se ve mejor respaldado por el hecho de que las secuencias de aminoácidos de la histona H4 de los brotes de guisantes y del timo bovino difieren sólo en dos de los 102 residuos de aminoácidos presentes en la molécula.
Debido a la presencia de una gran cantidad de grupos amino libres, las protaminas y las histonas forman enlaces iónicos con residuos de ácido fosfórico incluidos en el ADN y contribuyen al plegamiento compacto de la doble hélice del ADN en el complejo formado de ADN con estas proteínas. El complejo de ADN con histonas - cromatina contiene ADN e histonas en cantidades aproximadamente iguales.
Además de interactuar con el ADN, las histonas también reaccionan entre sí. Se aisló de la cromatina un tetrámero que consta de dos moléculas de histona H3 y dos moléculas de histona H4 mediante extracción con cloruro de sodio. En estas mismas condiciones, las histonas H2A y H2B pueden liberarse juntas como un dímero. El modelo actual de estructura de la cromatina sugiere que un tetrámero y dos dímeros interactúan con 200 pares de bases de ADN, lo que representa aproximadamente una región de unos 70 nm de longitud. En este caso se forma una estructura esférica con un diámetro de 11 nm. Se cree que la cromatina es una cadena móvil compuesta de este tipo de unidades. Este modelo hipotético es confirmado por varios métodos de investigación.
Las albúminas y las globulinas son proteínas bien estudiadas que forman parte de todos los tejidos animales. La mayor parte de las proteínas que se encuentran en el plasma sanguíneo, el suero lácteo, la clara de huevo, etc., se componen de albúminas y globulinas. Su proporción en distintos tejidos se mantiene dentro de ciertos límites.
Las albúminas y las globulinas se diferencian entre sí en propiedades físicas y químicas. Uno de los métodos habituales para separar albúminas y globulinas es salarlos con sulfato de amonio. Si agrega a una solución de proteínas la misma cantidad de sulfato de amonio que está contenida en el mismo volumen de una solución saturada de esta sal diluida a la mitad, se liberan globulinas de la solución. Si se filtran y se continúa añadiendo sulfato de amonio cristalino al filtrado hasta su completa saturación, precipita la albúmina. Así, las globulinas precipitan en una solución semisaturada de sulfato de amonio, mientras que las albúminas precipitan en una solución saturada.
El estudio de albúminas y globulinas reveló otras diferencias en sus propiedades fisicoquímicas. Resultó que las albúminas se pueden disolver en agua destilada, mientras que para disolver las globulinas se debe agregar una pequeña cantidad de sal al agua. En base a esto, es posible separar las globulinas de las albúminas mediante diálisis de una solución proteica. Para ello, se sumerge en agua destilada una solución de proteínas colocada en una bolsa hecha de un material semipermeable, como el celofán. La solución de proteínas se desaliniza gradualmente y las globulinas precipitan. Se separan de las albúminas que quedan en la solución. Las globulinas también se pueden precipitar con una solución saturada de sulfato de sodio, mientras que las albúminas se disuelven en ella.
La albúmina y las globulinas se liberan en grandes cantidades desde fines medicinales de sangre de donante. Las preparaciones de albúmina de sangre humana se utilizan como sustitutos de la sangre para la administración a pacientes que han perdido mucha sangre. Las preparaciones de γ-globulina se utilizan tanto para la prevención como para el tratamiento de determinadas enfermedades infecciosas. Actualmente, para aislar preparaciones de albúmina y globulinas de la sangre de donantes, se han desarrollado métodos para la precipitación separada de estas proteínas, en función de su diferente solubilidad en soluciones que contienen alcohol etílico en diferentes concentraciones en frío. Este método produce preparaciones altamente purificadas de albúmina y diversas fracciones de globulinas, que posteriormente se utilizan con fines medicinales.
Entre las proteínas simples de origen vegetal, son de interés las glutelinas y las prolaminas. Se encuentran en las semillas de cereales y forman la mayor parte del gluten. El gluten se puede aislar en forma de una masa pegajosa moliendo la harina con agua y lavando gradualmente el almidón con un lento chorro de agua. Las propiedades adhesivas de la pasta de almidón dependen de la presencia de gluten en ella. Cuanto más gluten contiene un grano de cereal, más valioso se considera el grano. Las glutelinas incluyen, por ejemplo, la orysenina, obtenida del arroz, y la glutenina, obtenida del trigo.
Una de las prolaminas más importantes y la proteína más característica del endospermo del grano de trigo es la gliadina. La gliadina es insoluble en agua y soluciones salinas, pero a diferencia de otras proteínas, se disuelve en una solución de alcohol (70%) y se extrae del grano con su ayuda. Otros representantes de las prolaminas incluyen la hordeína, obtenida de la cebada, y la zeína, del maíz. Estas proteínas, al igual que la gliadina, se extraen del gluten con una solución de alcohol (70-80%). Las todas prolaminas se caracterizan por un contenido relativamente alto de prolina.
Una característica distintiva de las proteínas de los tejidos de soporte es su total insolubilidad en agua, soluciones salinas, ácidos diluidos y álcalis. Se combinan bajo el nombre general de proteinoides, que significa similares a proteínas. Estas proteínas pertenecen a proteínas fibrilares o fibrosas, cuyas partículas tienen la forma de fibras o hilos más o menos alargados. Debido a la insolubilidad de los proteinoides en agua, las enzimas de los jugos digestivos no actúan sobre ellos. Los proteinoides generalmente no son adecuados para la nutrición. Estos incluyen, por ejemplo, proteínas de cuernos, pezuñas, lana, cabello, etc. Al mismo tiempo, varias proteínas de los tejidos de soporte pueden ser digeridas por los jugos digestivos. Son proteínas del tejido óseo, tendones y cartílagos.
De los representantes individuales de los proteinoides, el colágeno, que forma parte del tejido conectivo, es de gran interés (Fig. 1). El método más sencillo para obtenerlo es tratar los huesos con diluido. ácido clorhídrico. En este caso, los minerales se disuelven, pero el colágeno permanece. El precursor biológico del colágeno es el procolágeno. Este, junto con el colágeno, se encuentra en la piel y otros tejidos. Esta proteína fue aislada en forma cristalina. Se diferencia del colágeno tanto en su composición de aminoácidos (contiene mucho aminoácido prolina, mientras que el colágeno contiene mucha hidroxiprolina) como en que es descompuesto por todas las enzimas que hidrolizan las proteínas.
La sustancia proteica de tendones y ligamentos se llama elastina. Este proteinoide se ve afectado algo más fácilmente por los jugos digestivos que el colágeno.
Las queratinas son proteinoides característicos del cabello, cuernos, uñas, epidermis y pelaje. Contienen cantidades relativamente grandes de cisteína y cistina.
Las fibroínas son proteinoides producidos en las glándulas giratorias de los insectos: arañas, orugas de algunas mariposas (gusanos de seda), etc. La fibroína de seda, que constituye la mayor parte del hilo de seda, se libera en forma líquida, pero luego se endurece rápidamente. Los hilos de seda utilizados para fabricar tejidos son fibroína libre de cola de sericina.
Proteínas complejas
Las proteínas complejas más importantes son las nucleoproteínas, las cromoproteínas, las glicoproteínas, las fosfoproteínas y las lipoproteínas. El grupo de proteínas complejas incluye proteínas que, además de la parte proteica, incluyen uno u otro grupo no proteico: un grupo protésico. Se libera durante la hidrólisis de proteínas junto con los productos de la degradación hidrolítica de la molécula de proteína: los aminoácidos. Por lo tanto, las nucleoproteínas dan, durante la hidrólisis, ácidos nucleicos y sus productos de degradación, glicoproteínas (hidratos de carbono y sustancias cercanas a los hidratos de carbono, fosfoproteínas, ácido fosfórico, cromoproteínas, un grupo coloreado, con mayor frecuencia hemo, lipoproteínas, varios lípidos). Las proteínas enzimáticas complejas también se pueden descomponer en una porción proteica y un grupo protésico no proteico. Todos estos grupos protésicos, más o menos firmemente asociados con el componente proteico del complejo proteico, en la mayoría de los casos están bien estudiados desde un punto de vista químico.
Arroz. 1. Diagrama de la estructura del colágeno.
Entre las proteínas complejas, las nucleoproteínas son de gran interés. La importancia de las nucleoproteínas está determinada principalmente por el hecho de que estas proteínas, como su nombre indica, constituyen la mayor parte de una parte extremadamente importante de la célula: el núcleo celular. El núcleo es el centro de control de la vida de la célula. Procesos como la división celular, la transmisión de información hereditaria y el control de la biosíntesis de proteínas se llevan a cabo con la participación de estructuras nucleares. Las nucleoproteínas, o más bien las desoxirribonucleoproteínas, se pueden aislar del timo, el bazo, los espermatozoides, los eritrocitos nucleares de las aves y algunos otros tejidos. Además de la parte proteica, contienen ácido desoxirribonucleico, que se encarga del almacenamiento y transmisión de la información hereditaria.
Al mismo tiempo, otro tipo de nucleoproteínas, las ribonucleoproteínas, se encuentran predominantemente en el citoplasma de las células y participan directamente en la formación de los sistemas biológicos más importantes, principalmente el sistema de biosíntesis de proteínas. En la célula, las ribonucleoproteínas son una parte integral del orgánulo celular: el ribosoma.
El ácido desoxirribonucleico (ADN) es parte de la cromatina, la nucleoproteína compleja que forma los cromosomas. Además, existen varios tipos de ácido ribonucleico (ARN) en una célula. Existe el ARN mensajero (ARNm), que se sintetiza al leer información del ADN y sobre el cual luego se sintetiza una cadena polipeptídica; ARN de transferencia (ARNt), que entrega aminoácidos al ARNm, y ARN ribosómico (ARNr), que forma parte de los orgánulos celulares, los ribosomas, que forman complejos con el ARNm. En estos complejos, la síntesis de proteínas se produce con la participación de los tres tipos de ARN y aminoácidos.
Los ácidos nucleicos que se encuentran en los nucleótidos también son de gran interés como componentes de virus, ocupando una posición intermedia entre las moléculas de proteínas complejas y los microorganismos patógenos más pequeños. Muchos virus se pueden obtener en forma cristalina. Estos cristales son un conjunto de partículas virales y, a su vez, constan de una "caja" de proteína y una molécula de ácido nucleico en espiral ubicada en su interior (Fig. 2). La "carcasa" de la proteína (la cubierta del virus) está formada por una gran cantidad de subunidades: moléculas de proteína conectadas entre sí mediante enlaces iónicos e hidrofóbicos. Además, la conexión entre la cubierta proteica y el ácido nucleico de las partículas virales es muy frágil. Cuando algunos virus penetran en una célula, la cubierta proteica permanece en la superficie y el ácido nucleico penetra en la célula y la infecta. Con la participación de este ácido nucleico, las proteínas virales y el ácido nucleico viral se sintetizan en la célula, lo que finalmente conduce a la formación de una gran cantidad de nuevas partículas virales y a la muerte de la célula infectada. Todo esto nos permite considerar la partícula viral, una molécula gigante de una proteína nucleoproteica compleja, como una especie de estructura supermolecular. Los virus son un vínculo intermedio entre las sustancias químicas y los sistemas biológicos complejos. Los virus, al igual que las nucleoproteínas, parecen llenar el vacío entre “química” y “biología”, entre materia y ser.
Los componentes proteicos de las proteínas complejas del núcleo celular, además de las proteínas básicas que ya conocemos, histonas y protaminas, también son algunas proteínas ácidas, las llamadas proteínas de cromatina no histonas, cuya función principal es Regular la actividad del ácido desoxirribonucleico, como principal guardián de la información genética.
Arroz. 2. Virus de la enfermedad del mosaico del tabaco: 1 - hélice de ARN; 2 - subunidades proteicas que forman una funda protectora.
Las cromoproteínas son proteínas complejas que constan de una proteína simple y un compuesto químico coloreado asociado. Este compuesto puede pertenecer a los más varios tipos productos químicos, pero la mayoría de las veces un compuesto orgánico de este tipo también forma un complejo con un metal: hierro, magnesio, cobalto.
Las cromoproteínas incluyen proteínas tan importantes como la hemoglobina, que transporta oxígeno a través de la sangre hasta los tejidos, y la mioglobina, una proteína que se encuentra en las células musculares de vertebrados e invertebrados. La mioglobina es cuatro veces más pequeña que la hemoglobina. Toma oxígeno de la hemoglobina y lo suministra a las fibras musculares. Además, la hemocianina, que transporta oxígeno en muchos invertebrados, es una cromoproteína. Esta gigantesca molécula contiene cobre en lugar de hierro, como en la hemoglobina, y por eso tiene un color azul. Por tanto, la sangre de los crustáceos, calamares y pulpos es azul, a diferencia de la sangre roja de los animales.
Las plantas contienen una cromoproteína verde: la clorofila. Su parte no proteica es muy similar a la parte no proteica de la hemoglobina, solo que en lugar de hierro contiene magnesio. Con la ayuda de la clorofila, las plantas capturan la energía de la luz solar y la utilizan para la fotosíntesis.
Las fosfoproteínas son proteínas complejas cuya hidrólisis, junto con los aminoácidos, produce una cantidad más o menos importante de ácido fosfórico. El representante más importante de este grupo de proteínas es el caseinógeno de la leche. Además del caseinógeno, el grupo de las fosfoproteínas incluye la ovovitelina, una proteína aislada de los huevos, la ictulina, una proteína obtenida de las huevas de pescado, y algunas otras. De gran interés son las fosfoproteínas que se encuentran en las células cerebrales. Se ha comprobado que el fósforo de estas proteínas tiene una tasa de renovación muy alta.
Las glicoproteínas son proteínas complejas, cuyo grupo no proteico es un derivado de los carbohidratos. La separación del componente carbohidrato de las glicoproteínas suele ir acompañada de una hidrólisis total o parcial de la glicoproteína. Así, durante la hidrólisis de varias glicoproteínas.
Junto con los aminoácidos, se obtienen productos de hidrólisis del grupo de los carbohidratos: manosa, galactosa, fucosa, xosaminas, ácidos glucurónico, neuramínico, etc. el grupo protésico de varias glicoproteínas generalmente no contiene todas las sustancias enumeradas, en algunas glicoproteínas, el La parte de carbohidratos está vagamente asociada con el componente proteico y se separa fácilmente de él. Los grupos protésicos de algunas glicoproteínas, conocidos colectivamente como mucopolisacáridos (un nombre más moderno es glicosaminoglicales), se encuentran en los tejidos en forma libre. Estos importantes mucopolisacáridos son los ácidos hialurónico y condroitinsulfúrico, que forman parte del tejido conectivo.
Las glicoproteínas forman parte de todos los tejidos y reciben el nombre correspondiente: condromucoides (del cartílago), esteomucoides (de los huesos), ovomucoides (de las claras de huevo), mucina (en la saliva). También están presentes en ligamentos y tendones y son de gran importancia. Por ejemplo, la alta viscosidad de la saliva, asociada con la presencia de mucina en ella, facilita el deslizamiento de los alimentos hacia el estómago, protegiendo la mucosa oral de daños mecánicos e irritación por productos químicos.
Actualmente, se acostumbra dividir todas las glicoproteínas en dos grandes grupos: las propias glicoproteínas y los complejos polisacárido-proteína. Los primeros tienen una pequeña cantidad de residuos de monosacáridos diferentes, carecen de una unidad repetitiva y están unidos covalentemente a la cadena polipeptídica. La mayoría de las proteínas del suero son glicoproteínas. Se cree que estas cadenas de heteropolisacáridos son como postales de las proteínas del suero, mediante las cuales ciertos tejidos reconocen las proteínas. Al mismo tiempo, las cadenas de heteropolisacáridos ubicadas en la superficie de las células son las direcciones que siguen estas proteínas para ingresar a las células de ese tejido en particular, no de otro.
Los complejos polisacárido-proteína tienen una gran cantidad de residuos de carbohidratos en la parte de polisacárido, siempre se pueden identificar unidades repetidas en él, en algunos casos el enlace proteína-carbohidrato es covalente, en otros es electrostático. De los complejos polisacárido-proteína, los proteoglicanos desempeñan un papel importante. Forman la base extracelular del tejido conectivo y pueden representar hasta el 30% de la masa seca del tejido. Se trata de sustancias que contienen una gran cantidad de grupos cargados negativamente, muchas cadenas laterales de heteropolisacáridos diferentes, unidas covalentemente a la estructura polipeptídica. A diferencia de las glicoproteínas ordinarias, que contienen varios porcentajes de carbohidratos, los proteoglicanos contienen hasta un 95% o más de carbohidratos. En sus propiedades fisicoquímicas, recuerdan más a los polisacáridos que a las proteínas. Los grupos polisacáridos de proteoglicanos se pueden obtener con buen rendimiento después de tratarlos con enzimas proteolíticas. Los proteoglicanos realizan varias funciones biológicas: primero, mecánica, ya que protegen las superficies articulares y sirven como lubricante; en segundo lugar, son un tamiz que retiene partículas moleculares grandes y facilitan la penetración sólo de partículas de bajo peso molecular a través de la barrera de proteoglicanos; En tercer lugar, se unen a los cationes con tanta fuerza que incluso los cationes K + y Na + asociados con los proteoglicanos casi no se disocian y sus propiedades iónicas no aparecen. Los cationes Ca 2+ no solo se unen a los proteoglicanos, sino que también contribuyen a la unificación de sus moléculas.
Las paredes celulares de los microorganismos contienen complejos de polisacárido-proteína que son aún más duraderos. Estos complejos contienen péptidos en lugar de proteínas y por eso se denominan peptidoglicanos. Casi toda la membrana celular es una macromolécula gigante en forma de saco: el peptidoglicano, y su estructura puede variar ligeramente según el tipo de bacteria. Si la parte carbohidrato del peptidoglicano en las bacterias diferentes tipos es casi igual, luego en la parte proteica hay una variación tanto de aminoácidos como de su secuencia dependiendo del tipo de bacteria. Los enlaces entre carbohidratos y péptidos en los peptidoglicanos son covalentes y muy fuertes.
Las lipoproteínas de proteínas complejas constan de una parte proteica y una parte lípido-grasa asociada a ella en diversas proporciones. Las lipoproteínas suelen ser insolubles en éter, benceno, cloroformo y otros disolventes orgánicos. Sin embargo, se conocen compuestos de lípidos con proteínas que, en sus propiedades fisicoquímicas, se parecen más a los lípidos y lipoides típicos, es decir, a sustancias similares a las grasas, que a las proteínas. Estas sustancias se denominan proteolípidos.
Varias proteínas tienen la capacidad de combinarse con lípidos para formar complejos más o menos estables: albúminas, algunas fracciones de globulinas, proteínas de las membranas celulares y algunas microestructuras celulares. En un organismo vivo, las proteínas simples pueden asociarse con diversos lípidos y lipoides. La mayoría de las veces, el enlace entre proteínas y lípidos en tales casos no es covalente, pero aún así es fuerte, e incluso cuando se tratan con disolventes orgánicos en condiciones suaves, los lípidos no se separan de la proteína. Esto sólo es posible cuando la parte proteica está desnaturalizada.
Las lipoproteínas desempeñan un papel importante en la formación de componentes estructurales de la célula, especialmente en la formación de diversas membranas celulares: mitocondrial, microsomal, etc. Muchas lipoproteínas forman parte del tejido nervioso. Están aislados tanto de la materia blanca como de la gris del cerebro. También hay lipoproteínas en la sangre de humanos y animales.
Entre las proteínas dotadas de funciones catalíticas, las enzimas, también se pueden encontrar proteínas no solo simples, sino también complejas, que constan de un componente proteico y un grupo no proteico. Estas proteínas incluyen enzimas que catalizan varios procesos redox. Los grupos no proteicos de algunos de ellos tienen una estructura y propiedades similares a los grupos no proteicos de la hemoglobina - hemo y tienen un color pronunciado, lo que permite clasificarlos como cromoproteínas. Hay una serie de proteínas enzimáticas que contienen átomos de uno u otro metal (hierro, cobre, zinc, etc.) directamente asociados con la estructura de la proteína. Estas proteínas enzimáticas complejas se denominan metaloproteínas.
Las proteínas que contienen hierro incluyen ferritina, transferrina y hemosiderina. La transferrina es una proteína de hierro soluble en agua con un peso molecular de aproximadamente 90.000, que se encuentra principalmente en el suero sanguíneo en la fracción de β-globulina. La proteína contiene 0,13% de hierro; esto es aproximadamente 150 veces menos que en la ferritina. El hierro se une a las proteínas mediante los grupos hidroxilo de la tirosina. La transferrina es un portador fisiológico de hierro en el cuerpo.
Se conocen varias enzimas cuya actividad depende de la presencia de metales en la molécula de proteína. Se trata de alcohol deshidrogenasa que contiene zinc, fosfohidrolasas que incluyen magnesio, citocromo oxidasa que contiene cobre y otras enzimas.
Además de los grupos de proteínas enumerados, se pueden distinguir complejos supramoleculares más complejos, que contienen simultáneamente proteínas, lípidos, carbohidratos y ácidos nucleicos. El tejido cerebral, por ejemplo, contiene liponucleoproteínas, lipoglicoproteínas y lipogliconucleoproteínas.
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Dependiendo de composición química Las proteínas se dividen en dos grupos: simples y complejas. Las proteínas simples se componen únicamente de aminoácidos. Las proteínas complejas, además de los aminoácidos, incluyen un componente no proteico llamado grupo prostético. A su vez, dentro de cada uno de estos grupos, las proteínas se dividen en subgrupos. Las proteínas simples se clasifican convencionalmente según su solubilidad en varias sustancias Ah, y las proteínas complejas se dividen según la naturaleza química de la parte no proteica de la molécula.
Proteínas simples
Las proteínas simples incluyen albúminas, globulinas, prolaminas, glutelinas, protaminas, histonas y proteinoides.
Albúminas. Las proteínas de este subgrupo tienen un peso molecular pequeño (15.000-70.000 Da); Se clasifican como proteínas ácidas por su alto contenido en ácido glutámico. Las albúminas están muy hidratadas y son muy solubles en agua; de soluciones acuosas precipitan al saturarse con sales neutras, por ejemplo sulfato de amonio. Las albúminas tienen una alta capacidad de adsorción. Por tanto, las albúminas del plasma sanguíneo, debido a la adsorción inespecífica de diversas sustancias, realizan una función de transporte fisiológicamente importante.
Las albúminas se encuentran ampliamente distribuidas en la naturaleza. En el plasma sanguíneo humano, huevos de gallina suman 50 % todas las proteínas. La leche y los productos lácteos son ricos en albúmina.
globulinas, Estas proteínas son más grandes que las albúminas; su peso molecular supera los 100.000 Da. Las globulinas se disuelven en soluciones débiles de diversas sales (insolubles en agua). Cuando la solución está saturada al 50% con sulfato de amonio, precipitan. Las globulinas son proteínas ligeramente ácidas y neutras. Constituyen la mayoría de las proteínas de las semillas, especialmente de las legumbres y las semillas oleaginosas. Hay muchas globulinas en la sangre y otros fluidos biológicos. Este subgrupo incluye: proteína de la sangre - fibrinógeno, así como proteína de semillas de guisantes - leguminosas, frijoles - faseolina, cáñamo - edestina.
Las albúminas y las globulinas son grupos muy diversos de proteínas que desempeñan diferentes funciones en los organismos vivos.
Roto. Proteínas que son altamente solubles en etanol al 70%. Las prolaminas son insolubles en agua y soluciones salinas. Contienen mucha prolina y ácido glutámico. Las prolaminas se encuentran en los cereales, donde actúan como sustancias de reserva. Cada uno de ellos tiene un nombre específico según la fuente de la que fueron aislados: gliadina - proteína del pollo y del centeno, hordeína - de la cebada, zeína - del maíz.
Glutelinas. Se trata de proteínas vegetales que son insolubles en agua, soluciones salinas y alcohol etílico. Se disuelven bien en álcalis débiles (0,2-2%). Las glutelinas contienen más arginina y menos prolina que las prolaminas. El complejo de proteínas solubles en álcalis en las semillas de trigo se llama glutenina, en el arroz, orizenina.
La composición fraccionada de las proteínas de los cereales determina las propiedades tecnológicas del trigo, el centeno, el maíz, la harina de avena y varios cereales. Las proteínas del trigo se hinchan bien y forman una masa elástica cohesiva: el gluten, cuya parte principal es la gliadina y la glutenina. A partir de las proteínas de la cebada se obtiene una masa menos elástica, aunque cohesiva. Las sustancias proteicas del maíz, la avena, el arroz y el trigo sarraceno se hinchan ligeramente y no pueden formar una masa viscosa.
Protaminas. Se trata de proteínas de bajo peso molecular (peso molecular de hasta 12.000 Da), que contienen hasta 80 % aminoácidos básicos, principalmente arginina. En consecuencia, las protaminas tienen propiedades básicas pronunciadas y son solubles en ácidos débiles. Las moléculas de estas proteínas son un catión polivalente y reaccionan fácilmente con sustancias cargadas negativamente, como los ácidos nucleicos.
Las protaminas están ampliamente distribuidas en la naturaleza, especialmente en las células germinales de peces, mamíferos y humanos. Las protaminas forman un fuerte complejo con las moléculas de ADN y así las protegen de efectos adversos.
Histonas. Proteínas con bajo peso molecular (12.000-24.000 Da) y propiedades básicas pronunciadas. Soluble en ácidos débiles. Las histonas están presentes principalmente en los núcleos de células vegetales y animales. Sus principales funciones son estructurales y regulatorias. Las histonas tienen una gran carga positiva, lo que les permite interactuar electrostáticamente con el ADN y estabilizar su estructura. La función reguladora de las histonas radica en su capacidad para bloquear la transferencia de información genética del ADN al ARN.
Proteinoides. Proteínas fibrilares poco solubles de los tejidos de sostén (huesos, cartílagos, ligamentos, tendones, cabello, etc.). Se caracterizan por un alto contenido de azufre. Los proteinoides incluyen: fibroína - proteína de seda; queratinas: proteínas del cabello, cuernos, pezuñas; Los colágenos son proteínas del tejido conectivo.
Proteínas complejas
Las proteínas complejas pueden considerarse como complejos moleculares de dos sustancias. La parte no proteica (grupo protésico) está firmemente conectada a la proteína mediante enlaces covalentes o no covalentes, por lo que dichos complejos funcionan como un todo único.
Lipoproteínas. El grupo protésico de estas proteínas está representado por los lípidos (ácidos grasos libres, trigliceroles, fosfolípidos, colesterol). Las lipoproteínas se encuentran ampliamente distribuidas en la naturaleza. Se encuentran en todas las membranas celulares, plasma sanguíneo, cerebro, leche, huevos, etc.
Las lipoproteínas libres (no incluidas en las biomembranas) realizan una función de transporte. Debido a la presencia de grupos hidrófilos polares, son solubles en un ambiente acuoso y pueden transferir los lípidos que ingresan a la sangre a varios órganos y tejidos del cuerpo.
Fosfoproteínas. En estas proteínas, el residuo de ácido ortofosfórico está unido mediante un enlace éster al grupo hidroxilo de la serina o la treonina. Las fosfoproteínas incluyen muchas proteínas que desempeñan un papel importante en la nutrición de un organismo en crecimiento, en particular, la proteína de la leche (caseinógeno), yema de huevo, vitelina, caviar de pescado, ictulina. Una cantidad significativa de ellos está contenida en el cerebro. Las fosfoproteínas realizan muchas funciones en los organismos vivos. La adición de fósforo a una proteína (fosforilación) cambia la actividad de esta última. La fosforilación y desfosforilación de proteínas regula su funcionamiento en la célula.
Glicoproteínas. Los grupos protésicos de hl y cop rote y novo están representados por los carbohidratos y sus derivados. El componente carbohidrato confiere nuevas propiedades a la molécula de proteína, incluida una alta especificidad. A diferencia de las proteínas, las glicoproteínas se caracterizan por su estabilidad: resisten tanto bajas como altas temperaturas sin cambiar las propiedades físicas y químicas. Las glicoproteínas son difíciles de digerir por las enzimas proteolíticas.
Las proteínas que contienen carbohidratos se encuentran en todos los organismos. Desempeñan un papel biológico importante: llevan a cabo funciones como el transporte de diversas sustancias, la coagulación de la sangre, el mantenimiento de la inmunidad (protegen al cuerpo contra bacterias y virus infectados), etc. Los representantes de las glicoproteínas son las mucinas, que provocan la alta viscosidad de la saliva. lo que facilita el paso de los alimentos a través del esófago. Las mucinas protegen la mucosa del estómago y los intestinos de los efectos de sus propias enzimas y de los alimentos mal molidos.
Cromoproteínas. Se trata de proteínas complejas en las que la parte no proteica está representada por varios compuestos coloreados, de ahí su nombre (del griego sHgota - pintura). Entre las cromoproteínas se encuentran las hemoproteínas (que contienen hierro como grupo protésico), las porfirinas (que contienen magnesio) y las flavoproteínas (que contienen derivados de isoalaxazina). Las cromoproteínas realizan una serie de funciones únicas, participando en los procesos vitales más importantes: fotosíntesis, respiración, transporte de oxígeno y monóxido de carbono, reacciones redox, absorción de veto, etc. Los grupos protésicos de cromoproteínas incluyen el anillo de porfirina, nucleotinas de flavina, etc. incluyen clorofila, hemoglobina y muchas enzimas: catalasa, peroxidasa, deshidrogenasa, etc.
Nucleoproteínas. Proteínas asociadas a ácidos nucleicos. Forman parte de cualquier célula y desempeñan un papel biológico importante, participando en la formación de elementos estructurales celulares y en la transmisión de información hereditaria.
6. VALOR BIOLÓGICO DE LAS PROTEÍNAS
Las proteínas son los componentes más importantes de la nutrición. La capacidad de una proteína para realizar una función nutricional caracteriza su valor biológico. La eficacia del consumo humano de sustancias proteicas está determinada por dos factores principales: el equilibrio del contenido de aminoácidos esenciales en las proteínas y su digestibilidad. Si no se satisface la necesidad de uno de los aminoácidos esenciales, se limita el uso de otros y, en consecuencia, se reduce el valor de la proteína en su conjunto. Un aminoácido esencial, que se encuentra en una proteína en una cantidad mínima, se denomina aminoácido limitante, ya que reduce en gran medida el valor biológico de una determinada proteína.
El enriquecimiento de productos proteicos alimentarios con aminoácidos faltantes se utiliza en la dieta humana en casos excepcionales. Sin embargo, en la cría de animales es común la adición de aminoácidos sintéticos a los piensos. De manera similar, en todo el mundo se preparan mezclas de piensos para aves, cerdos y vacas. El enriquecimiento del alimento con los principales ácidos limitantes (metionina y lisina) permite un consumo más económico de mezclas de alimentos. Se sabe que la suplementación con estos aminoácidos mejora la utilización de la proteína animal en aproximadamente un 20 %.
Normalmente, el valor biológico de las proteínas se expresa en valores relativos. Representa la relación entre el parámetro estudiado de una proteína determinada y un parámetro similar de una proteína "ideal". Este último se utiliza en la caseína de la leche, las claras de huevo y una mezcla de proteínas musculares, que se digieren fácilmente y contienen aminoácidos esenciales en proporciones cercanas a las de referencia. El valor biológico de una determinada proteína en comparación con la proteína de referencia muestra su capacidad para satisfacer las necesidades de aminoácidos del organismo. Para evaluar cualquier proteína o producto alimenticio se necesitan datos sobre el contenido de aminoácidos individuales en él, es decir, composición de aminoácidos.
Una parte importante de las proteínas vegetales se acerca a las proteínas animales en su composición de aminoácidos y valor biológico. Sin embargo, las proteínas de las semillas de la mayoría de las variedades de cereales tienen deficiencia de dos (arroz, avena) y, más a menudo, de tres y cuatro (trigo, maíz, etc.) aminoácidos esenciales. El principal aminoácido limitante de la proteína de los cereales es la lisina. Los aminoácidos limitantes de las proteínas de los cereales son diferentes en las semillas de diferentes cultivos: en el trigo, el arroz y el centeno - treonina, en el maíz - triptófano, etc. Las proteínas de las legumbres están mejor equilibradas
En las proteínas animales, la deficiencia de aminoácidos esenciales se expresa débilmente. Algunos de ellos (proteínas de la leche, carne, despojos) se caracterizan por una falta de aminoácidos que contienen azufre. En general, es más probable que las proteínas animales contengan una cantidad de aminoácidos esenciales excesiva en comparación con las necesidades del cuerpo.
En la dieta de la mayor parte de la población mundial existe una cierta deficiencia de tres aminoácidos esenciales: lisina, triptófano y metionina. La diferente composición de aminoácidos de las proteínas vegetales y animales permite aumentar su valor biológico al consumir la cantidad necesaria de una variedad de alimentos proteicos. Sólo esa nutrición puede considerarse completa.
CONSULTAR PREGUNTAS Y TAREAS:
1. ¿Qué son las proteínas y cuáles son sus funciones en el organismo?
2.Enumerar las propiedades de las proteínas.
3. ¿Cuál es el significado estructural y funcional del hidrófobo?
¿Qué grupos sulfidrilo, ácidos y básicos, hay en las proteínas?
4. Las proteínas fueron quemadas, después de lo cual fueron
hierro encontrado. ¿Qué proteínas contiene este elemento?
5.¿Qué clasificaciones de aminoácidos conoces?
6.¿Qué son los aminoácidos esenciales y en qué alimentos?
¿Están contenidos?
7.En una mezcla de aminoácidos después de la hidrólisis de caseína usando
Los reactivos correspondientes revelaron la presencia de un hidrófilo.
grupos de nueva york. ¿Qué aminoácidos contienen? Escribir su
fórmulas.
8. Se añade universal a la solución acuosa de aminoácidos.
indicador. Se detectó reacción ácida. ¿Qué aminoácido
¿Hay reacciones ácidas? Escribe sus fórmulas.
9.Usar reactivos apropiados en una solución de proteínas.
azufre detectado. ¿Qué aminoácidos contiene? Escribir
sus fórmulas.
10.Cuéntanos sobre la clasificación de las proteínas. ¿Qué determina el valor biológico de las proteínas?
CAPÍTULO QUÍMICA DE LAS NUCLEÍNAS
Ácidos
características generales
Los ácidos nucleicos fueron descubiertos en 1868 por el químico suizo F. Miescher. El científico aisló estas sustancias de los núcleos celulares y las llamó nucleína(del latín, rshs1eiz - núcleo). Sin embargo, no se llevó a cabo un estudio más detallado de estos compuestos hasta finales de los años 40 de nuestro siglo. Los químicos P. Levin, E. Chargaff, J. Watson, F. Crick, B.V. Kedrovsky, A.M. Belozersky, A.S. Spirin y otros hicieron una gran contribución a descifrar la composición y el papel de los ácidos nucleicos.
Los ácidos nucleicos son una clase de polímeros responsables de almacenar y transmitir información genética, así como de su implementación en el proceso de síntesis de proteínas celulares. Son componentes universales de todos los organismos vivos. Los ácidos nucleicos son sustancias blancas, poco solubles en agua en estado libre, pero solubles en forma de sales y metales alcalinos.
Estos compuestos tienen un alto peso molecular (millones de Da), contienen aproximadamente un 35% de nitrógeno y un 10% de fósforo, se distinguen por propiedades ácidas pronunciadas (debido al ácido fosfórico) y a pH fisiológico tienen una alta carga negativa, como resultado de que son móviles en un campo eléctrico.
Información relacionada.
Simple: contiene solo aminoácidos (albúmina, globulinas, histonas, protaminas). Estas proteínas se caracterizan en detalle a continuación.
Complejo: además de los aminoácidos, existen componentes no proteicos (nucleoproteínas, fosfoproteínas, metaloproteínas, lipoproteínas, cromoproteínas, glicoproteínas). Estas proteínas se caracterizan en detalle a continuación.
CLASIFICACIÓN DE PROTEÍNAS SIMPLES
La estructura de las proteínas simples está representada únicamente por una cadena polipeptídica (albúmina, insulina). Sin embargo, es necesario entender que muchas proteínas simples (por ejemplo, la albúmina) no existen en forma “pura”, sino que siempre están asociadas con algunas sustancias no proteicas. Se clasifican como proteínas simples porque los enlaces con las proteínas no -El grupo de proteínas es débil.
A LBUMINAS
Un grupo de proteínas del plasma sanguíneo con un peso molecular de aproximadamente 40 kDa, tienen propiedades ácidas y una carga negativa a pH fisiológico, porque Contiene mucho ácido glutámico. Adsorben fácilmente moléculas polares y no polares y son portadores de muchas sustancias en la sangre, principalmente bilirrubina y ácidos grasos.
GLOBULINAS
Grupo de diversas proteínas del plasma sanguíneo con un peso molecular de hasta 100 kDa, débilmente ácidas o neutras. Están débilmente hidratados en comparación con las albúminas, son menos estables en solución y precipitan más fácilmente, lo que se utiliza en el diagnóstico clínico en muestras "sedimentarias" (timol, Veltman) y a menudo contienen componentes de carbohidratos.
Con electroforesis convencional, se dividen en al menos 4 fracciones: α 1, α 2, β y γ.
Dado que las globulinas incluyen una variedad de proteínas, sus funciones son numerosas. Algunas α-globulinas tienen actividad antiproteasa, que protege las proteínas sanguíneas de la destrucción prematura, por ejemplo, α 1 -antitripsina, α 1 -antiquimotripsina,α 2 -macroglobulina. Algunas globulinas son capaces de unirse a determinadas sustancias: transferrina (portador de iones de hierro), ceruloplasmina (contiene iones de cobre), haptoglo-
bin (transportador de hemoglobina), hemopexina (transportador de tema). Las γ-globulinas son anticuerpos y brindan protección inmune al cuerpo.
GASTONES
Las histonas son proteínas intranucleares que pesan alrededor de 24 kDa. Tienen propiedades básicas pronunciadas, por lo que a valores de pH fisiológicos están cargados positivamente y se unen al ácido desoxirribonucleico (ADN). Hay 5 tipos de histonas: muy rica en lisina (29%), histona H1, otras histonas H2a, H2b, H3, H4 son ricas en lisina y arginina (hasta un 25% en total).
Los radicales de aminoácidos en las histonas pueden estar metilados, acetilados o fosforilados. Esto cambia la carga neta y otras propiedades de las proteínas.
Se pueden distinguir dos funciones de las histonas:
1. Regular la actividad del genoma y
es decir, interfieren con la transcripción.
2. Estructural – estabilizar
estructura espacial
ADN.
Las histonas forman nucleosomas.
– estructuras octaédricas compuestas por histonas H2a, H2b, H3, H4. Los nucleosomas están conectados entre sí mediante la histona H1. Gracias a esta estructura se consigue una reducción de 7 veces el tamaño del ADN. Siguiente hilo
El ADN con nucleosomas se pliega en una superhélice y una “supersuperhélice”. Por tanto, las histonas participan en el empaquetado apretado del ADN durante la formación de los cromosomas.
PROTAMINAS
Se trata de proteínas con un peso de 4 kDa a 12 kDa, en varios organismos (peces) sustituyen a las histonas y se encuentran en los espermatozoides. Se caracterizan por un contenido de arginina muy elevado (hasta un 80%). Las protaminas están presentes en células que no son capaces de dividirse. Su función, al igual que las histonas, es estructural.
KOLÁGENO
Proteína fibrilar con una estructura única. Normalmente contiene residuos de monosacáridos (galactosa) y disacáridos (galactosa-glucosa) conectados a los grupos OH de algunos residuos de hidroxilisina. Constituye la base de la sustancia intercelular del tejido conectivo de tendones, huesos, cartílagos y piel, pero, por supuesto, también se encuentra en otros tejidos.
La cadena polipeptídica del colágeno incluye 1000 aminoácidos y consta de un triplete repetido [Gly-A-B], donde A y B son aminoácidos distintos de la glicina. Se trata principalmente de alanina, su proporción es del 11%, la proporción de prolina e hidroxiprolina es del 21%. Por tanto, otros aminoácidos representan sólo el 33%. La estructura de la prolina y la hidroxiprolina no permite la formación de una estructura α-helicoidal, por lo que se forma una hélice izquierda, donde hay 3 residuos de aminoácidos por vuelta.
La molécula de colágeno está formada por 3 cadenas polipeptídicas entrelazadas formando un haz denso: el tropocolágeno (longitud 300 nm, diámetro 1,6 nm). Las cadenas polipeptídicas están estrechamente unidas entre sí a través de los grupos ε -amino de los residuos de lisina. El tropocolágeno forma grandes fibrillas de colágeno con un diámetro de 10 a 300 nm. La estría transversal de la fibrilla se debe al desplazamiento de las moléculas de tropocolágeno entre sí en 1/4 de su longitud.
En la piel, las fibrillas forman una red muy densa y tejida irregularmente: el cuero curtido es casi colágeno puro.
E LASTIN
En términos generales, la elastina tiene una estructura similar al colágeno. Ubicado en los ligamentos, la capa elástica de los vasos sanguíneos. La unidad estructural es tropoelastina con un peso molecular de 72 kDa y una longitud de 800 residuos de aminoácidos. Contiene mucha más lisina, valina, alanina y menos hidroxiprolina. La ausencia de prolina provoca la presencia de regiones elásticas helicoidales.
Un rasgo característico de la elastina es la presencia de una estructura peculiar: la desmosina, que con sus 4 grupos combina cadenas de proteínas en sistemas que pueden estirarse en todas direcciones.
Los grupos α-amino y los grupos α-carboxilo de la desmosina están incluidos en la formación de enlaces peptídicos de una o más proteínas.
