সরল প্রোটিনের গঠন উপস্থাপন করা হয় শুধুমাত্র পলিপেপটাইড চেইন(অ্যালবুমিন, ইনসুলিন)। যাইহোক, এটা বোঝা দরকার যে অনেক সাধারণ প্রোটিন (উদাহরণস্বরূপ, অ্যালবুমিন) "বিশুদ্ধ" আকারে বিদ্যমান নেই; তারা সবসময় কিছু অ-প্রোটিন পদার্থের সাথে যুক্ত থাকে। নন-প্রোটিন গ্রুপের সাথে সংযোগের কারণেই এগুলিকে সাধারণ প্রোটিন হিসাবে শ্রেণীবদ্ধ করা হয় দুর্বল.

অ্যালবুমিন অ্যালবুমিন হল অনুরূপ রক্তের প্লাজমা প্রোটিনের একটি গ্রুপ যার আণবিক ওজন প্রায় 40 kDa, এতে প্রচুর গ্লুটামিক অ্যাসিড থাকে এবং তাই টকবৈশিষ্ট্য এবং উচ্চ নেতিবাচক চার্জ শারীরবৃত্তীয় pH এ। মেরু এবং অ-মেরু অণুগুলিকে সহজেই শোষণ করে, হল, পরিবহনকারী প্রোটিনরক্তে অনেক পদার্থের জন্য, প্রাথমিকভাবে বিলিরুবিন এবং লং-চেইন ফ্যাটি অ্যাসিড।

গ্লোবুলিনস 100 kDa পর্যন্ত আণবিক ওজন সহ বিভিন্ন রক্তের প্লাজমা প্রোটিনের একটি গ্রুপ, সামান্য আম্লিকবা নিরপেক্ষ. এগুলি দুর্বলভাবে হাইড্রেটেড, অ্যালবুমিনের তুলনায়, এগুলি দ্রবণে কম স্থিতিশীল এবং আরও সহজে অবক্ষয় করে, যা "পাললিক" নমুনাগুলিতে ক্লিনিকাল ডায়াগনস্টিকগুলিতে ব্যবহৃত হয় ( থাইমল,ভেল্টম্যান) প্রায়শই কার্বোহাইড্রেট উপাদান থাকে।

ইলেক্ট্রোফোরসিসের সময়, সিরাম গ্লোবুলিনগুলিকে কমপক্ষে 4টি ভগ্নাংশে বিভক্ত করা হয় - α1-গ্লোবুলিন, α2-গ্লোবুলিন, β-গ্লোবুলিন এবং γ-গ্লোবুলিন।

হিস্টোন হল ইন্ট্রানিউক্লিয়ার প্রোটিন যার ওজন প্রায় 24

হ্যাঁ তারা মৌলিক উচ্চারণ করেছেন

বৈশিষ্ট্য, অতএব, শারীরবৃত্তীয় সঙ্গে

pH মানগুলি ইতিবাচকভাবে চার্জ করা হয় এবং

ডিঅক্সিরাইবোনিউক্লিক অ্যাসিডের সাথে আবদ্ধ

অ্যাসিড (ডিএনএ),

গঠন ডিঅক্সিরাইবোনিউক্লিওপ্রোটিন.

5 ধরনের হিস্টোন রয়েছে - খুব সমৃদ্ধ

লাইসিন (29%) হিস্টোন H1, অন্যান্য হিস্টোন H2a,

H2b, NZ, H4 লাইসিন এবং আরজিনিন সমৃদ্ধ (মোট

অ্যামিনো অ্যাসিড র্যাডিকেল হিস্টোন হতে পারে

মিথাইলেটেড, অ্যাসিটাইলেটেড বা

ফসফরিলেটেড। এটি মোট পরিবর্তন করে

চার্জ এবং প্রোটিনের অন্যান্য বৈশিষ্ট্য।

হিস্টোনের দুটি ফাংশন আলাদা করা যেতে পারে:

1. জিনোম কার্যকলাপ নিয়ন্ত্রণ, যথা, তারা প্রতিলিপিতে হস্তক্ষেপ করে।

2. কাঠামোগত- DNA এর স্থানিক গঠন স্থিতিশীল করুন।

হিস্টোনগুলি ডিএনএর সাথে একত্রিত হয়ে গঠন করে নিউক্লিওসোম- অষ্টহেড্রাল কাঠামো গঠিত

হিস্টোনস H2a, H2b, H3, H4। নিউক্লিওসোমগুলির মধ্যে হিস্টোন এইচ 1, যা এর সাথেও যুক্ত

ডিএনএ অণু। ডিএনএ নিউক্লিওসোমের চারপাশে 2.5 বার মোড়ানো হয় এবং হিস্টোন এইচ1-এ যায়, তারপরে এটি চারপাশে মোড়ানো হয়

পরবর্তী নিউক্লিওসোম। এই কাঠামোর জন্য ধন্যবাদ, ডিএনএ আকারে 7-গুণ হ্রাস পাওয়া যায়।

এইভাবে, হিস্টোনগুলি ক্রোমোজোম গঠনের সময় ডিএনএর আঁটসাঁট প্যাকেজিংয়ের সাথে জড়িত। উদাহরণ স্বরূপ,

হিস্টোনের জন্য ধন্যবাদ, ডিএনএর আকার শেষ পর্যন্ত হাজার হাজার বার হ্রাস পেয়েছে: ডিএনএর দৈর্ঘ্য পৌঁছেছে

6-9 সেমি (10-1), এবং ক্রোমোজোমের আকার মাত্র কয়েক মাইক্রোমিটার (10-6)।

প্রোটামিন

এগুলি হল 4 kDa থেকে 12 kDa পর্যন্ত ওজনের প্রোটিন; অনেক জীবের (মাছ) মধ্যে এগুলি হিস্টোনের বিকল্প,

শুক্রাণু পাওয়া যায়। তারা একটি তীব্র বৃদ্ধি আর্জিনাইন সামগ্রী (80% পর্যন্ত) দ্বারা চিহ্নিত করা হয়। প্রোটামিন

কোষে উপস্থিত যা বিভাজন করতে সক্ষম নয়। তাদের কার্যকারিতা হিস্টোনের মতো - কাঠামোগত.

13. জটিল প্রোটিনের শ্রেণির বৈশিষ্ট্য এবং কাঠামোগত বৈশিষ্ট্য:

1. অ্যালবুমিন

গ্লোবুলার প্রোটিন,

আণবিক ওজন 70,000,

পানিতে দ্রবণীয়,

100% অ্যামোনিয়াম সালফেট দিয়ে লবণাক্ত,

যকৃতে সংশ্লেষণ।

অ্যালবুমিনের কাজ

শরীরে প্রোটিন ডিপো,

অস্মোরগুলেশন,

অনির্দিষ্ট সুরক্ষা,

ওষুধ, ধাতু, কোলেস্টেরল, বিলিরুবিন, পিত্ত রঙ্গক, হরমোন পরিবহন।

2. গ্লোবুলিন

গ্লোবুলার প্রোটিন,

আণবিক ওজন 150,000 ডাল্টন,

লবণাক্ত দ্রবণে দ্রবণীয়,

অনেক দল আছে,

50% অ্যামোনিয়াম সালফেট দিয়ে লবণাক্ত,

লিভার এবং বি লিম্ফোসাইটে সংশ্লেষিত।

গ্লোবুলিনের কাজ

এনজাইম,

ভিটামিন, হরমোন, ধাতু পরিবহন,

সুরক্ষা (অনাক্রম্যতা),

γ-গ্লোবুলিন হল অ্যান্টিবডি।

3. হিস্টোনস

ডিএনএর সাথে যুক্ত

আণবিক ওজন 20,000,

liz, arg, gis সমৃদ্ধ,

আছে ধনাত্মক আধান,

নিউক্লিয়াস থেকে ডিএনএ রক্ষা করুন।

4. প্রোটামিন

আণবিক ওজন 5000,

একটি ইতিবাচক চার্জ আছে

নিউক্লিওপ্রোটিনের প্রোটিন উপাদান।

5. প্রোটিনয়েড

ফাইব্রিলার প্রোটিন:

কোলাজেন,

কেরাটিন

কোলাজেন

শরীরের মোট প্রোটিনের এক তৃতীয়াংশ হল কোলাজেন, যোজক টিস্যুর প্রধান প্রোটিন।

কোলাজেনের আণবিক ওজন 300,000, এতে রয়েছে:

কর্নিয়া,

কোলাজেনের আমকা গঠন: গ্লাইসিন - 30%, হাইড্রক্সিপ্রোলিন - 15%,

প্রোলিন - 5%

প্রতিবন্ধী কোলাজেন সংশ্লেষণের সাথে যুক্ত রোগ

Osteogenesis imperfecta,

কনড্রোডিসপ্লাসিয়া,

পারিবারিক অর্টিক অ্যানিউরিজম।

2. বিনামূল্যে র্যাডিকাল জারণ. লিপিড পারক্সিডেশনের ধারণা।

ফ্রি র‌্যাডিক্যাল অক্সিডেশন হল অক্সিজেন, লিপিড, নিউক্লিক অ্যাসিড, প্রোটিন এবং অন্যান্য যৌগের মুক্ত র‌্যাডিক্যালের প্রভাবে রূপান্তরের একটি গুরুত্বপূর্ণ এবং বহুমুখী জৈব রাসায়নিক প্রক্রিয়া এবং লিপিড পারঅক্সিডেশন (এলপিও) এর অন্যতম পরিণতি। ফ্রি র‌্যাডিকেল (FRs) হল এমন যৌগ যেগুলির বাইরের কক্ষপথে একটি জোড়াবিহীন ইলেক্ট্রন থাকে এবং অত্যন্ত প্রতিক্রিয়াশীল। প্রাথমিক এসআর-এর মধ্যে রয়েছে সুপারঅক্সাইড অ্যানিয়ন র‌্যাডিক্যাল, নাইট্রিক অক্সাইড এবং সেকেন্ডারি এসআর-এর মধ্যে রয়েছে হাইড্রক্সিল র‌্যাডিকাল, সিনক্লেট অক্সিজেন, হাইড্রোজেন পারক্সাইড এবং পারক্সিনাইট্রাইট। SR গঠন একদিকে, শ্বাসযন্ত্রের শৃঙ্খলে জারণ প্রক্রিয়ার ব্যাঘাত, জ্যান্থাইনের রূপান্তর এবং লিউকোট্রিনস এবং প্রোস্টাগ্ল্যান্ডিনের সংশ্লেষণের সময় মুক্ত ইলেকট্রনের উপস্থিতির সাথে ঘনিষ্ঠভাবে সম্পর্কিত। এই প্রতিক্রিয়াগুলি জ্যান্থাইন অক্সিডেস, ডিহাইড্রোরোটেট ডিহাইড্রোজেনেস, আইস অক্সিডেস, কোলেস্টেরল অক্সিডেস এবং সাইটোক্রোম পি-450 এনজাইমের কার্যকলাপের উপর নির্ভর করে।

পারক্সাইডগুলি অস্থির পদার্থ এবং দ্রুত ভেঙ্গে যায়। "OH" গ্রুপ বা কিটো গ্রুপ লিপিডে উপস্থিত হয়। মানুষ এবং প্রাণীর টিস্যুতে দুটি পেরোক্সিডেশন এনজাইম রয়েছে: সাইক্লোক্সিজেনেস এবং লিপক্সিজেনেস। সাইক্লোঅক্সিজেনেসের অংশগ্রহণের সাথে জারণের সময়, অক্সিডেশনের সাথে একই সাথে সাইক্লাইজেশন ঘটে; লিপক্সিজেনেসের ক্রিয়া চলাকালীন, সাইক্লাইজেশন ছাড়াই জারণ ঘটে।

টিকিট 42

1. অ্যামিনো অ্যাসিড হল প্রোটিনের কাঠামোগত একক। র্যাডিক্যালের গঠন অনুযায়ী অ্যামিনো অ্যাসিডের শ্রেণীবিভাগ। প্রতিস্থাপনযোগ্য এবং অপরিহার্য অ্যামিনো অ্যাসিড। শরীরের জন্য অপরিহার্য অ্যামিনো অ্যাসিডের গুরুত্ব।

AMK-এর শ্রেণীবিভাগ শারীরবৃত্তীয় Ph মানগুলিতে জলের সাথে যোগাযোগ করার ক্ষমতার উপর ভিত্তি করে। AMC এর 5 টি ক্লাস আছে:

1. ননপোলার আর-গ্রুপ

আইসোলিউসিন

2. পোলার, আনচার্জড আর-গ্রুপ

মেথিওনিন

অ্যাসপারাজিন

গ্লুটামিন

3.সুগন্ধযুক্ত R-গোষ্ঠী

ফেনিল্যালানাইন

ট্রিপটোফান

4. ঋণাত্মকভাবে চার্জ করা R-গোষ্ঠীগুলি

অ্যাসপার্টিক অ্যাসিড

গ্লুটামিক অ্যাসিড

5. ইতিবাচক চার্জযুক্ত R-গোষ্ঠীগুলি

হিস্টিডিন

10 AmA শরীরে সংশ্লেষিত হয় না, তাই তাদের অপরিহার্য বলা হয়: আর্জিনাইন, ভ্যালাইন, হিস্টিডিন, আইসোলিউসিন, লিউসিন, লাইসিন, মেথিওনিন, ট্রিওনিন, ট্রিপটোফান, ফেনিল্যালানাইন।

প্রাণী এবং মানুষের বৃদ্ধি এবং বিকাশের জন্য AMK-এর অপরিহার্যতা অপরিহার্য AMK-এর কার্বন কঙ্কাল সংশ্লেষিত করার জন্য কোষের ক্ষমতার অভাব দ্বারা ব্যাখ্যা করা হয়েছে, যেহেতু সংশ্লিষ্ট কেটো ডেরিভেটিভগুলির অ্যামিনেশন প্রক্রিয়াটি ট্রান্সামিনেশনের মাধ্যমে তুলনামূলকভাবে সহজে সঞ্চালিত হয়। প্রতিক্রিয়া অতএব, স্বাভাবিক মানব জীবন নিশ্চিত করতে, এই 10টি AMK-এর সবকটি খাদ্য থেকে আসতে হবে।

খাদ্যের মিশ্রণ থেকে যেকোন প্রয়োজনীয় BUN বাদ দেওয়ার সাথে নেতিবাচক নাইট্রোজেন ভারসাম্য, ক্লান্তি, বৃদ্ধি আটকানো, স্নায়ুতন্ত্রের কর্মহীনতা ইত্যাদির বিকাশ ঘটে।

সর্বোত্তম বৃদ্ধির জন্য প্রয়োজনীয় BUN-এর মান, ট্রিপটোফানের সাপেক্ষে, এক হিসাবে নেওয়া হয়েছে: লাইসিন 5, লিউসিন 4, ভ্যালাইন 3.5, ফেনিল্যালানাইন 3.5, মেথিওনিন 3, আইসোলিউসিন 2.5, থ্রোনিন 2.5, হিস্টিডিন 2, আরজিনাইন 1।

ভ্যালাইন এবং লাইসিনের অনুপস্থিতি বা ঘাটতি মানে বৃদ্ধি আটকানো।

খাদ্যে একটি অপরিহার্য AMK-এর অভাব অন্যান্য AMA-এর অসম্পূর্ণ শোষণের দিকে পরিচালিত করে।

লিপিড পরিবহন ফর্ম. কোলেস্টেরল বিপাকের ক্ষেত্রে লাইপোপ্রোটিনের ভূমিকা।

কাইলোমিক্রন:

কার্যাবলী: অন্ত্র থেকে বহির্মুখী TAGকে লিম্ফের মাধ্যমে রক্তে এবং তারপর ফুসফুস এবং চর্বি ডিপোতে পরিবহন করে।

গঠনের স্থান: ক্ষুদ্রান্ত্রের এপিথেলিয়ামে।

কার্যাবলী: অন্তঃসত্ত্বা TAGs পরিবহন

গঠনের স্থান: লিভার এবং অন্ত্রের এপিথেলিয়াল টিস্যুতে

কার্যাবলী: লিভার থেকে পেরিফেরাল টিস্যুতে কোলেস্টেরল এবং এর এস্টার পরিবহন।

গঠনের স্থান: রক্তের প্লাজমাতে

কার্যাবলী: পেরিফেরাল টিস্যু থেকে লিভারে কোলেস্টেরল পরিবহন।

গঠনের স্থান: যকৃতে।

ওষুধের জৈবিক ভূমিকা

এন্ডোজেনাস টিজি শক্তির চাহিদা মেটাতে পেরিফেরাল কোষে বিতরণ করা হয় এবং অন্তঃসত্ত্বা কোলেস্টেরল ঝিল্লি জৈব সংশ্লেষণে বিতরণ করা হয়।

প্রতিস্থাপনযোগ্য, অপরিহার্য এবং শর্তসাপেক্ষে অপরিহার্য অ্যামিনো অ্যাসিড। কেটোপ্লাস্টিক এবং গ্লুকোপ্লাস্টিক অ্যামিনো অ্যাসিড। অ্যামিনো অ্যাসিড পুল। এটি পুনরায় পূরণ এবং ব্যবহার করার উপায়। অ-প্রয়োজনীয় অ্যামিনো অ্যাসিডের জৈবসংশ্লেষণ।

অপরিবর্তনীয় AMK: Val, Ile, Lei, Liz, Met, Tre, Tri, Fen.

আধা-প্রতিস্থাপনযোগ্য AMK: তার এবং Arg.

তাদের সংশ্লেষণের হার শৈশবে শরীরের বৃদ্ধি নিশ্চিত করার জন্য যথেষ্ট নয়।

খাবার থেকে যেকোন AMK বাদ দেওয়ার সাথে নেতিবাচক নাইট্রোজেন ভারসাম্য, ক্লান্তি, বৃদ্ধি মন্দা এবং স্নায়ুতন্ত্রের ব্যাধিগুলির বিকাশ ঘটে।

তার অনুপস্থিতিতে, Arg - রক্তাল্পতা।

তিনের অনুপস্থিতিতে - ছানি।

লিজের অনুপস্থিতিতে - ক্যারিস, বৃদ্ধি প্রতিবন্ধকতা।

মেথের অভাবে লিভারের ক্ষতি হয়।

কেটোজেনিক এএমকে কিটোন বডি তৈরি করে

গ্লাইকোজেন ABA গ্লুকোজে রূপান্তরিত হতে পারে

অ্যামিনো অ্যাসিড পুল

পুলের 2/3 অন্তঃসত্ত্বা উৎস,

পুলের 1/3 অংশ খাবার থেকে পূরণ করা হয়।

শরীরের বিনামূল্যে BUN পুল প্রায় 35 গ্রাম।

কার্বোহাইড্রেট

পেপটাইডস (গ্লুটাথিয়ন, আনসারিন, কার্নোসিন ইত্যাদি)

অন্যান্য AMK

পোরফাইরিন (হিম, এইচবি, সাইটোক্রোম ইত্যাদি)

নিকোটানামাইড, এনএডি

হরমোনাল ফাংশন সহ অ্যামিনো অ্যাসিডের ডেরিভেটিভস (ক্যাটেকোলামাইনস, থাইরক্সিন ইত্যাদি)

বায়োজেনিক অ্যামাইনস

মেলামাইনস

কেটো অ্যাসিড (হাইড্রক্সি অ্যাসিড CO2 + H2O

পিউরিন, পাইরিমিডিনস

ইউরিয়া

অপ্রয়োজনীয় AMA এর জৈবসংশ্লেষণ

Ala, Glu, Asp হল প্রাথমিক AMK।

সংশ্লেষণ রুট:

হ্রাসমূলক অ্যামিনেশন,

পরিবহন

গ্লুটামাইন গ্লুটামাইন থেকে সংশ্লেষিত হয় গ্লুটামাইন সিনথেটেসের ক্রিয়া দ্বারা।

Asparagine asp এবং glutamine থেকে সংশ্লেষিত হয়।

গ্লাইসিন সেরিন থেকে সংশ্লেষিত হয়।

সেরিন 3-ফসফোগ্লিসারেট থেকে গঠিত হয়।

গ্লুটামেট থেকে প্রোলিন তৈরি হয়।

অরনিথিন চক্রে আর্জিনাইন সংশ্লেষিত হয়।

হিস্টিডিন এটিপি এবং রাইবোজ থেকে সংশ্লেষিত হয়।

টাইরোসিন ফেনিল্যালানিন থেকে গঠিত হয়।

সিস্টাইন মেথিওনিন এবং সেরিন থেকে সংশ্লেষিত হয়।

2. মানবদেহে ক্যালসিয়াম এবং ফসফরাস বিনিময়, বিপাক নিয়ন্ত্রণ।

ক্যালসিয়াম

একজন প্রাপ্তবয়স্কের শরীরে

1.2 কেজি ক্যালসিয়াম রয়েছে।

ক্যালসিয়ামের মোট পরিমাণের 99% হাড়ের মধ্যে পাওয়া যায়:

85% ক্যালসিয়াম ফসফেট,

10% - ক্যালসিয়াম কার্বনেট,

5% - ক্যালসিয়াম সাইট্রেট এবং ক্যালসিয়াম ল্যাকটেট।

রক্তের প্লাজমাতে 2.25-2.75 mmol/l ক্যালসিয়াম থাকে:

50% - আয়নিত ক্যালসিয়াম,

40% ক্যালসিয়াম প্রোটিনের সাথে আবদ্ধ

10% ক্যালসিয়াম লবণ।

দৈনিক প্রয়োজন 1.3-1.4 গ্রাম ক্যালসিয়াম। গর্ভাবস্থা এবং স্তন্যপান করানোর সময় - 2 গ্রাম/দিন।

খাদ্য উত্স:

ক্যালসিয়াম শোষণ

মধ্যে ঘটে ক্ষুদ্রান্ত্রক্যালসিট্রিওলের অংশগ্রহণে।

খাদ্যে ফসফরাস এবং ক্যালসিয়ামের অনুপাতের উপর নির্ভর করে। জন্য সর্বোত্তম অনুপাত

দুধে সহ-শোষণ 1: 1-1.5 পাওয়া যায়।

ক্যালসিয়াম শোষণ প্রচার করে:

ভিটামিন ডি,

পিত্ত অ্যাসিড,

ফ্যাটি অ্যাসিড ক্যালসিয়াম শোষণে বাধা দেয়।

ক্যালসিয়ামের জৈবিক ভূমিকা

হাড় এবং দাঁতের টিস্যুতে ক্যালসিয়াম পাওয়া যায় হাইড্রোক্সিপাটাইট Ca10(PO4)6(OH)2 আকারে,

নিয়ন্ত্রক সংকেত সংক্রমণে সেকেন্ডারি মেসেঞ্জার,

কার্ডিয়াক কার্যকলাপ প্রভাবিত করে,

রক্ত জমাট ফ্যাক্টর,

নিউরোমাসকুলার উত্তেজনা প্রক্রিয়ায় অংশগ্রহণ করে,

এনজাইম অ্যাক্টিভেটর (লাইপেজ, প্রোটিন কিনেস),

কোষের ঝিল্লির ব্যাপ্তিযোগ্যতাকে প্রভাবিত করে।

ফসফরাস

প্রাপ্তবয়স্ক মানুষের শরীরে 1 কেজি ফসফরাস থাকে।

90% ফসফরাস হাড়ের টিস্যুতে পাওয়া যায়:

ক্যালসিয়াম ফসফেট হিসাবে (2/3)

দ্রবণীয় যৌগ (1/3)।

8-9% - কোষের ভিতরে,

1% - বহির্মুখী তরলে।

রক্তের প্লাজমাতে 0.6-1.2 mmol/l ফসফরাস থাকে

(শিশুদের মধ্যে 3-4 গুণ বেশি) আকারে:

• ফসফোলিপিডের সংমিশ্রণে,

  নিউক্লিক অ্যাসিড,

দৈনিক প্রয়োজন 2 গ্রাম ফসফরাস।

খাদ্য উত্স:

সামুদ্রিক মাছ,

ফসফরাসের জৈবিক ভূমিকা

অন্তর্ভুক্ত:

হাড়ের টিস্যু,

ফসফোলিপিড,

ফসফোপ্রোটিন,

কোএনজাইম,

নিউক্লিক অ্যাসিড,

• প্লাজমা এবং টিস্যু তরল বাফার সিস্টেম.

ফসফরাস-ক্যালসিয়াম বিপাক নিয়ন্ত্রণ

ক্যালসিয়াম এবং ফসফরাস বিনিময় নিয়ন্ত্রণ করে:

parathyroid হরমোন

ক্যালসিট্রিওল

ক্যালসিটোনিন

প্যারোটিনা

লক্ষ্য অঙ্গ:

হাড়

• অন্ত্র

সোমাটোট্রপিক হরমোন

কঙ্কাল বৃদ্ধি প্রচার করে,

কোলাজেন সংশ্লেষণ বৃদ্ধি করে,

DNA এবং RNA এর সংশ্লেষণকে উদ্দীপিত করে।

প্যারোটিন হল লালা গ্রন্থির হরমোন।

দাঁতের খনিজকরণের প্রচার,

ফসফরাস-ক্যালসিয়াম যৌগ জমা করতে প্ররোচিত করে।

ক্যালসিটোনিন

32 অ্যামিনো অ্যাসিড পেপটাইড

থাইরয়েড কোষ দ্বারা গোপন.

ক্যালসিটোনিনের লক্ষ্য হাড়ের টিস্যু

ক্যালসিটোনিন প্রচার করে:

হাড়ের মধ্যে ক্যালসিয়াম এবং ফসফরাস জমা

অস্টিওব্লাস্টের কার্যকলাপের ফলে,

হাড়ের শোষণ দমন

(অস্টিওক্লাস্ট ইনহিবিটার)।

যখন ক্যালসিটোনিন কাজ করে, তখন রক্তে ক্যালসিয়ামের ঘনত্ব হ্রাস পায় এবং হাড়ের মধ্যে বৃদ্ধি পায়।

টিকিট 44

1. এনজাইমের শ্রেণীবিভাগ। আইসোমেরাস এবং লিগাসের সাধারণ বৈশিষ্ট্য। আইসোমারেজ এবং লিগেজ বিক্রিয়ার কোএনজাইম।

শ্রেণীবিভাগটি অনুঘটক প্রতিক্রিয়ার ধরণের উপর ভিত্তি করে:

অক্সিডোরেডাক্টেস রেডক্স প্রতিক্রিয়াগুলিকে অনুঘটক করে।

ট্রান্সফারেজ হল গ্রুপ ট্রান্সফার জড়িত প্রতিক্রিয়া।

হাইড্রোলেস - সিসি, সিএন, সিএস বন্ডের হাইড্রোলাইটিক ক্লিভেজ যা বিরতির স্থানে পানি যোগ করে।

লায়েসগুলি হল নন-হাইড্রোলাইটিক বিভাজক প্রতিক্রিয়া যা ডবল বন্ড গঠনের সাথে, কিছু বিপরীত সংশ্লেষণ প্রতিক্রিয়া।

আইসোমারেসগুলি হল আইসোমার গঠনের জন্য একটি অণুর মধ্যে গোষ্ঠীর স্থানান্তর।

লিগাসেস:

Ligases ATP এর পাইরোফসফেট বন্ধনের বিচ্ছেদের সাথে মিলিত দুটি অণুর যোগদানকে অনুঘটক করে।

প্রতিক্রিয়ার সময়, তারা গঠিত হয় C-O বন্ড, C-S, C-N, C-C.

সাবক্লাসটি সংশ্লেষিত সংযোগের ধরন দ্বারা নির্ধারিত হয়।

লাইগাসের উদাহরণ: গ্লুটামিন সিন্থেটেস,

acetylCoA কার্বক্সিলেস।

আইসোমারেসগুলি আইসোমারগুলির আন্তঃরূপান্তরকে অনুঘটক করে:

cis-ট্রান্স আইসোমেরাসেস,

• ট্রাইওসেফসফেট আইসোমেরেজ অ্যালডোজ এবং কেটোসের আন্তঃরূপান্তরকে অনুঘটক করে।

  সাবক্লাসটি আইসোমেরিক রূপান্তরের প্রকৃতি দ্বারা নির্ধারিত হয়।

  সাবক্লাসটি আইসোমারাইজেশন বিক্রিয়ার ধরন নির্দিষ্ট করে।

2. অবশিষ্ট রক্ত ​​নাইট্রোজেন। অবশিষ্ট নাইট্রোজেনের উপাদান নির্ধারণের ডায়গনিস্টিক মান। হাইপারজোটেমিয়া, কারণ, প্রকার।

অবশিষ্ট নাইট্রোজেন অবশিষ্ট নাইট্রোজেনরক্তে প্রোটিনহীন নাইট্রোজেন-ধারণকারী সমস্ত পদার্থের নাইট্রোজেনের সমষ্টি। স্বাভাবিক 14-28 mmol/l. 1. মেটাবোলাইট: 1.1। অ্যামিনো অ্যাসিড (25%); 1.2। ক্রিয়েটাইন (5%); 1.3। পলিপেপটাইডস, নিউক্লিওটাইডস (3.5% পর্যন্ত)। 2. চূড়ান্ত নাইট্রোজেনাস পণ্য: 2.1. ইউরিয়া (50%); 2.2। ইউরিক অ্যাসিড (4%); 2.3। ক্রিয়েটিনিন (2.5%); 2.4। ইন্ডিকান, অ্যামোনিয়া। হাইপারজোটেমিয়া (অ্যাজোটেমিয়া)। কারণ: 1) উত্পাদন ফ্যাক্টর - প্রোটিনের ভাঙ্গন এবং অবশিষ্ট নাইট্রোজেনের সংমিশ্রণে AA এর বর্ধিত উপাদানের কারণে। অ্যামিনো অ্যাসিডের বৃদ্ধি - হাইপারমিনোঅ্যাসিডেমিয়া - উপবাসের সময়, দুর্বল রোগ, থাইরয়েড গ্রন্থির হাইপারফাংশন। 2) রিটেনশন ফ্যাক্টর - প্রতিবন্ধী রেনাল ফাংশনের কারণে শরীরে নাইট্রোজেনাস বর্জ্য ধরে রাখা। উদাহরণস্বরূপ, ইউরিয়া বৃদ্ধি, ক্রিয়েটিনিন বৃদ্ধি (ক্রিয়েটিনিন শুধুমাত্র ফিল্টার করা হয়, কিন্তু পুনরায় শোষিত হয় না)। নিউক্লিক অ্যাসিডের তীব্র ভাঙ্গনের সাথে, গাউট ইউরিক অ্যাসিড বাড়ায়। পেশী রোগবিদ্যা সঙ্গে, creatine বৃদ্ধি।

3. একজন 40 বছর বয়সী রোগীর ক্লিনিকাল পরীক্ষায় রক্তের মোট কোলেস্টেরল বৃদ্ধি পাওয়া গেছে। রোগীকে কি সুস্থ মনে করা যায়? এই রোগীর রক্তে লিপিড বিপাকের কোন উপাদানের বিষয়বস্তু অধ্যয়ন করা উচিত?

0

কি ধরনের প্রোটিন আছে?

প্রোটিন শ্রেণীবিভাগের নীতি

বর্তমানে, মানুষ, প্রাণী, গাছপালা এবং অণুজীবের অঙ্গ এবং টিস্যু থেকে বিভিন্ন প্রোটিন প্রস্তুতি বিচ্ছিন্ন করা হয়েছে। প্রোটিন প্রস্তুতিগুলি কোষের পৃথক অংশ (উদাহরণস্বরূপ, নিউক্লিয়াস, রাইবোসোম ইত্যাদি থেকে), অ-কোষীয় পদার্থ (রক্তের সিরাম, মুরগির ডিমের সাদা অংশ) থেকে বিচ্ছিন্ন করা হয়েছে। ফলস্বরূপ ওষুধের বিভিন্ন নাম রয়েছে। যাইহোক, একটি পদ্ধতিগত অধ্যয়নের জন্য, প্রোটিনগুলিকে অবশ্যই গোষ্ঠীতে বিভক্ত করা উচিত, অর্থাৎ শ্রেণীবদ্ধ। কিন্তু এটি কিছু অসুবিধার সম্মুখীন হয়। যদি জৈব রসায়ন পদার্থগুলি তাদের রাসায়নিক কাঠামোর উপর ভিত্তি করে শ্রেণীবদ্ধ করা হয়, তবে জৈব রসায়নে বেশিরভাগ প্রোটিনের গঠন এখনও বিশদভাবে অধ্যয়ন করা হয়নি। উপরন্তু, শুধুমাত্র তাদের রাসায়নিক গঠনের উপর ভিত্তি করে প্রোটিন শ্রেণীবদ্ধ করা খুবই কঠিন। শরীরের কার্যকারিতা অনুসারে প্রোটিনগুলির একটি পর্যাপ্ত প্রমাণিত শ্রেণীবিভাগ দেওয়াও অসম্ভব। প্রায়শই, গঠনে অনুরূপ প্রোটিনগুলির সম্পূর্ণ ভিন্ন জৈবিক কাজ থাকে (উদাহরণস্বরূপ, হিমোগ্লোবিন এবং এনজাইম যেমন ক্যাটালেস, পারক্সিডেস এবং সাইটোক্রোম)।

প্রোটিন পদার্থের ভৌত রাসায়নিক বৈশিষ্ট্য অধ্যয়ন করে প্রোটিন শ্রেণীবদ্ধ করার জন্য কিছুটা বড় সুযোগ প্রদান করা হয়। জল এবং অন্যান্য দ্রাবকগুলিতে প্রোটিনের অসম দ্রবণীয়তা, প্রোটিনগুলিকে লবণাক্ত করার জন্য প্রয়োজনীয় লবণের বিভিন্ন ঘনত্ব - এইগুলি সাধারণত এমন বৈশিষ্ট্য যা বেশ কয়েকটি প্রোটিনকে শ্রেণীবদ্ধ করা সম্ভব করে। একই সময়ে, প্রোটিনের রাসায়নিক কাঠামোর কিছু ইতিমধ্যে পরিচিত বৈশিষ্ট্য এবং অবশেষে, দেহে তাদের উত্স এবং ভূমিকা বিবেচনায় নেওয়া হয়।

প্রোটিন পদার্থের সম্পূর্ণ বিস্তৃত শ্রেণী সাধারণত দুটি বড় গ্রুপে বিভক্ত: সরল প্রোটিন, বা প্রোটিন, এবং জটিল প্রোটিন, বা প্রোটিড। সরল প্রোটিন, যখন হাইড্রোলাইজ করা হয়, তখন শুধুমাত্র অ্যামিনো অ্যাসিডে পচে যায়, যখন জটিল প্রোটিন, অ্যামিনো অ্যাসিডের সাথে, অন্য ধরনের যৌগ তৈরি করে, যেমন: কার্বোহাইড্রেট, লিপিড, হিম ইত্যাদি। এইভাবে, জটিল প্রোটিন বা প্রোটিডগুলি প্রোটিনের সমন্বয়ে গঠিত। পদার্থ নিজেই (প্রোটিন অংশ বা সাধারণ প্রোটিন) অন্যান্য নন-প্রোটিন পদার্থের সাথে একত্রে।

সরল প্রোটিন বা প্রোটিনের মধ্যে রয়েছে প্রোটামিন, হিস্টোন, অ্যালবুমিন, গ্লোবুলিন, প্রোলামিন, গ্লুটেলিন, প্রোটিনয়েড এবং অন্যান্য প্রোটিন যা তালিকাভুক্ত কোনো গ্রুপের অন্তর্ভুক্ত নয়, উদাহরণস্বরূপ, অনেক এনজাইম প্রোটিন, পেশী প্রোটিন - মায়োসিন ইত্যাদি। জটিল প্রোটিন, বা প্রোটিডগুলিকে সাধারণত অ-প্রোটিন উপাদানগুলির প্রকৃতির উপর নির্ভর করে বিভিন্ন উপগোষ্ঠীতে বিভক্ত করা হয়।

যাইহোক, এই ধরনের শ্রেণীবিভাগের একটি খুব আপেক্ষিক মান আছে। সাম্প্রতিক গবেষণায় প্রতিষ্ঠিত হয়েছে যে অনেক সাধারণ প্রোটিন আসলে অল্প পরিমাণে কিছু অ-প্রোটিন যৌগের সাথে যুক্ত। এইভাবে, কিছু প্রোটিনকে জটিল প্রোটিন হিসাবে শ্রেণীবদ্ধ করা যেতে পারে, যেহেতু তারা অল্প পরিমাণে কার্বোহাইড্রেট, কখনও কখনও লিপিড, রঙ্গক ইত্যাদির সাথে যুক্ত বলে মনে হয়। একই সময়ে, রাসায়নিক বিন্দু থেকে কিছু জটিল প্রোটিনকে সঠিকভাবে চিহ্নিত করা বেশ কঠিন। দেখুন উদাহরণস্বরূপ, কিছু ক্ষেত্রে লাইপোপ্রোটিনগুলি এমন ভঙ্গুর কমপ্লেক্সের প্রতিনিধিত্ব করে যে সেগুলিকে পৃথক রাসায়নিক পদার্থের পরিবর্তে লিপিড সহ সরল প্রোটিনের শোষণ যৌগ হিসাবে বিবেচনা করা যেতে পারে।

সরল প্রোটিন

সবচেয়ে সহজ প্রোটিন হল প্রোটামিন এবং হিস্টোন। এগুলি চরিত্রগতভাবে দুর্বলভাবে মৌলিক, অন্যদের বেশিরভাগই অম্লীয়। প্রোটামিন এবং হিস্টোনগুলির মৌলিক প্রকৃতির কারণ হল যে তাদের অণুগুলিতে প্রচুর পরিমাণে ডায়ামিনোমোনোকারবক্সিলিক অ্যামিনো অ্যাসিড থাকে, যেমন লাইসিন এবং আরজিনিন। এই অ্যাসিডগুলিতে, একটি α-অ্যামিনো গ্রুপ পেপটাইড বন্ড দ্বারা কার্বক্সিলের সাথে সংযুক্ত থাকে, অন্যটি মুক্ত থাকে। এটি প্রোটিন দ্রবণের সামান্য ক্ষারীয় পরিবেশ নির্ধারণ করে। তাদের মৌলিক প্রকৃতি অনুসারে, হিস্টোন এবং প্রোটামিন অন্যান্য প্রোটিনে পাওয়া যায় না এমন অনেক বিশেষ বৈশিষ্ট্য প্রদর্শন করে। সুতরাং, এই প্রোটিনগুলি পরিবেশের একটি ক্ষারীয় বিক্রিয়ায় আইসোইলেকট্রিক পয়েন্টে থাকে। এই কারণেই প্রোটামিন এবং হিস্টোন "জমাট বাঁধে" যখন সেদ্ধ হয় তখনই যখন ক্ষার যোগ করা হয়।

মাছের শুক্রাণুতে প্রোটামাইনস, প্রথমে এফ. মিশার দ্বারা বিচ্ছিন্ন করা হয়, প্রচুর পরিমাণে পাওয়া যায়। এগুলি অত্যাবশ্যক অ্যামিনো অ্যাসিড (80% পর্যন্ত), বিশেষত আরজিনিনের একটি খুব উচ্চ সামগ্রী দ্বারা চিহ্নিত করা হয়। এছাড়াও, প্রোটামিনে অ্যামিনো অ্যাসিড যেমন ট্রিপটোফান, মেথিওনিন, সিস্টাইনের অভাব রয়েছে এবং বেশিরভাগ প্রোটামিনেই টাইরোসিন এবং ফেনিল্যালানিনের অভাব রয়েছে। প্রোটামিনগুলি অপেক্ষাকৃত ছোট প্রোটিন। তাদের 2000 থেকে 12,000 পর্যন্ত একটি আণবিক ওজন রয়েছে। তারা পেশী কোষের নিউক্লিয়াস থেকে বিচ্ছিন্ন হতে পারে না।

হিস্টোনের প্রোটামিনের তুলনায় কম মৌলিক বৈশিষ্ট্য রয়েছে। এগুলিতে মাত্র 20-30% ডায়ামিনোমোনোকারবক্সিলিক অ্যাসিড থাকে। হিস্টোনগুলির অ্যামিনো অ্যাসিডের গঠন প্রোটামিনের তুলনায় অনেক বেশি বৈচিত্র্যময়, তবে তাদের ট্রিপটোফ্যানের অভাব রয়েছে বা খুব অল্প পরিমাণে এটি রয়েছে। হিস্টোনগুলির মধ্যে পরিবর্তিত, পরিবর্তিত অ্যামিনো অ্যাসিডের অবশিষ্টাংশও অন্তর্ভুক্ত রয়েছে, উদাহরণস্বরূপ: ও-ফসফোসারিন, আর্জিনাইন এবং লাইসিনের মিথাইলেটেড ডেরিভেটিভস, ফ্রি অ্যামিনো গ্রুপে অ্যাসিটাইলেটেড লাইসিন ডেরিভেটিভস।

অনেক হিস্টোন থাইমাস গ্রন্থিতে থাকে, গ্রন্থি টিস্যু কোষের নিউক্লিয়াস। হিস্টোনগুলি সমজাতীয় প্রোটিন নয় এবং একে অপরের থেকে রাসায়নিক গঠন এবং জৈবিক বৈশিষ্ট্যের মধ্যে পৃথক কয়েকটি ভগ্নাংশে বিভক্ত করা যেতে পারে। হিস্টোনের শ্রেণীবিভাগ লাইসিন এবং আরজিনিনের আপেক্ষিক পরিমাণের উপর ভিত্তি করে। হিস্টোন এইচ 1 লাইসিনে প্রচুর পরিমাণে রয়েছে। হিস্টোন H2 এই অ্যামিনো অ্যাসিডের একটি মাঝারি উপাদান দ্বারা চিহ্নিত করা হয়, এবং এই হিস্টোনের দুটি প্রকার রয়েছে - H2A এবং H2B। হিস্টোন এনজেড মাঝারি পরিমাণে আরজিনিনে সমৃদ্ধ এবং এতে সিস্টাইন রয়েছে। হিস্টোন এইচ 4 আর্জিনাইন এবং গ্লাইসিন সমৃদ্ধ।

একই ধরনের হিস্টোন, বিভিন্ন প্রাণী এবং উদ্ভিদ থেকে প্রাপ্ত, খুব অনুরূপ অ্যামিনো অ্যাসিড ক্রম আছে। বিবর্তনে এই ধরনের রক্ষণশীলতা দৃশ্যত এমন ক্রম রক্ষা করে যা অপরিহার্য এবং নির্দিষ্ট ফাংশন প্রদান করে। মটর স্প্রাউট এবং বোভাইন থাইমাস থেকে হিস্টোন H4 এর অ্যামিনো অ্যাসিড ক্রমগুলি অণুতে উপস্থিত 102টি অ্যামিনো অ্যাসিডের অবশিষ্টাংশের মধ্যে মাত্র দুটিতে পৃথক।

প্রচুর পরিমাণে ফ্রি অ্যামিনো গ্রুপের উপস্থিতির কারণে, প্রোটামিন এবং হিস্টোনগুলি ডিএনএ-তে অন্তর্ভুক্ত ফসফরিক অ্যাসিডের অবশিষ্টাংশগুলির সাথে আয়নিক বন্ধন তৈরি করে এবং এই প্রোটিনগুলির সাথে ডিএনএ-র গঠিত কমপ্লেক্সে ডিএনএ ডাবল হেলিক্সের কম্প্যাক্ট ভাঁজতে অবদান রাখে। হিস্টোন সহ DNA এর জটিল - ক্রোমাটিনে ডিএনএ এবং হিস্টোন প্রায় সমান পরিমাণে থাকে।

ডিএনএর সাথে মিথস্ক্রিয়া ছাড়াও, হিস্টোনগুলি একে অপরের সাথে প্রতিক্রিয়া করে। হিস্টোন H3 এর দুটি অণু এবং হিস্টোন H4 এর দুটি অণু নিয়ে গঠিত একটি টেট্রামারকে সোডিয়াম ক্লোরাইড দিয়ে নিষ্কাশনের মাধ্যমে ক্রোমাটিন থেকে বিচ্ছিন্ন করা হয়েছিল। এই একই অবস্থার অধীনে, হিস্টোনগুলি H2A এবং H2B একসাথে একটি ডাইমার হিসাবে মুক্তি পেতে পারে। ক্রোমাটিন গঠনের বর্তমান মডেল পরামর্শ দেয় যে একটি টেট্রামার এবং দুটি ডাইমার ডিএনএর 200 বেস জোড়ার সাথে যোগাযোগ করে, যা প্রায় 70 এনএম দৈর্ঘ্যের একটি অঞ্চলকে প্রতিনিধিত্ব করে। এই ক্ষেত্রে, 11 এনএম ব্যাস সহ একটি গোলাকার কাঠামো গঠিত হয়। এটা বিশ্বাস করা হয় যে ক্রোমাটিন হল একটি মোবাইল চেইন যা এই ধরনের ইউনিটগুলির সমন্বয়ে গঠিত। এই অনুমানমূলক মডেল বিভিন্ন গবেষণা পদ্ধতি দ্বারা নিশ্চিত করা হয়.

অ্যালবুমিন এবং গ্লোবুলিনগুলি ভালভাবে অধ্যয়ন করা প্রোটিন যা সমস্ত প্রাণীর টিস্যুর অংশ। রক্তের প্লাজমা, দুধের সিরাম, ডিমের সাদা অংশ ইত্যাদিতে পাওয়া প্রোটিনের বেশিরভাগ অংশ অ্যালবুমিন এবং গ্লোবুলিন নিয়ে গঠিত। বিভিন্ন টিস্যুতে তাদের অনুপাত নির্দিষ্ট সীমার মধ্যে রাখা হয়।

অ্যালবুমিন এবং গ্লোবুলিন একে অপরের থেকে ভৌত এবং রাসায়নিক বৈশিষ্ট্যে পৃথক। অ্যালবুমিন এবং গ্লোবুলিনকে আলাদা করার সাধারণ পদ্ধতিগুলির মধ্যে একটি হল অ্যামোনিয়াম সালফেট দিয়ে তাদের লবণাক্ত করা। যদি আপনি একটি প্রোটিন দ্রবণে একই পরিমাণ অ্যামোনিয়াম সালফেট যোগ করেন যা এই লবণের একটি স্যাচুরেটেড দ্রবণের অর্ধেক মিশ্রিত একই পরিমাণে থাকে, তাহলে দ্রবণ থেকে গ্লোবুলিন নিঃসৃত হয়। যদি সেগুলি ফিল্টার করা হয় এবং সম্পূর্ণ স্যাচুরেশন না হওয়া পর্যন্ত স্ফটিক অ্যামোনিয়াম সালফেট ফিল্টারে যোগ করা অব্যাহত রাখা হয়, অ্যালবুমিন অবক্ষয় হয়। এইভাবে, গ্লোবুলিনগুলি একটি আধা-স্যাচুরেটেড অ্যামোনিয়াম সালফেট দ্রবণে অবক্ষয় করে, যখন অ্যালবুমিনগুলি একটি স্যাচুরেটেড দ্রবণে অবক্ষয় করে।

অ্যালবুমিন এবং গ্লোবুলিনের গবেষণা তাদের ভৌত রাসায়নিক বৈশিষ্ট্যের অন্যান্য পার্থক্য প্রকাশ করেছে। এটি প্রমাণিত হয়েছে যে অ্যালবুমিনগুলি পাতিত জলে দ্রবীভূত করতে সক্ষম, যখন গ্লোবুলিনগুলি দ্রবীভূত করতে জলে অল্প পরিমাণে লবণ যোগ করতে হবে। এর উপর ভিত্তি করে, প্রোটিন দ্রবণের ডায়ালিসিস করে অ্যালবামিন থেকে গ্লোবুলিনকে আলাদা করা সম্ভব। এটি করার জন্য, সেলোফেনের মতো আধা-ভেদ্য উপাদান দিয়ে তৈরি একটি ব্যাগে রাখা একটি প্রোটিন দ্রবণ পাতিত জলে ডুবানো হয়। প্রোটিন দ্রবণটি ধীরে ধীরে নিষ্কাশন করা হয় এবং গ্লোবুলিনগুলি ক্ষরণ করে। তারা দ্রবণে অবশিষ্ট অ্যালবুমিন থেকে পৃথক করা হয়। গ্লোবুলিনগুলিকে সোডিয়াম সালফেটের একটি স্যাচুরেটেড দ্রবণ দিয়েও প্ররোচিত করা যেতে পারে, যখন অ্যালবুমিনগুলি এতে দ্রবীভূত হয়।

অ্যালবুমিন এবং গ্লোবুলিন থেকে প্রচুর পরিমাণে মুক্তি পায় ঔষধি উদ্দেশ্যদাতার রক্ত ​​থেকে। মানুষের রক্তের অ্যালবুমিন প্রস্তুতিগুলি এমন রোগীদের জন্য ব্যবহার করা হয় যারা রক্তের বিকল্প হিসাবে প্রচুর রক্ত ​​হারিয়েছেন। γ-গ্লোবুলিন প্রস্তুতি নির্দিষ্ট সংক্রামক রোগের প্রতিরোধ এবং চিকিত্সার জন্য উভয়ই ব্যবহৃত হয়। বর্তমানে, দাতাদের রক্ত ​​থেকে অ্যালবুমিন এবং গ্লোবুলিনের প্রস্তুতি আলাদা করার জন্য, ঠান্ডায় বিভিন্ন ঘনত্বে ইথাইল অ্যালকোহলযুক্ত দ্রবণে তাদের ভিন্ন দ্রবণীয়তার উপর ভিত্তি করে এই প্রোটিনগুলির পৃথক বৃষ্টিপাতের জন্য পদ্ধতিগুলি তৈরি করা হয়েছে। এই পদ্ধতিটি অ্যালবুমিনের অত্যন্ত বিশুদ্ধ প্রস্তুতি এবং গ্লোবুলিনের বিভিন্ন ভগ্নাংশ তৈরি করে, যা পরবর্তীতে ওষুধের উদ্দেশ্যে ব্যবহার করা হয়।

উদ্ভিদ উত্সের সাধারণ প্রোটিনের মধ্যে, গ্লুটেলিন এবং প্রোলামাইনগুলি আগ্রহের বিষয়। এগুলি শস্যের বীজে পাওয়া যায়, যা প্রচুর পরিমাণে গ্লুটেন গঠন করে। জলের সাথে ময়দা পিষে এবং ধীরে ধীরে জলের স্রোতে স্টার্চ ধুয়ে ফেলার মাধ্যমে আঠালো ভরের আকারে গ্লুটেনকে আলাদা করা যেতে পারে। স্টার্চ পেস্টের আঠালো বৈশিষ্ট্যগুলি এতে গ্লুটেনের উপস্থিতির উপর নির্ভর করে। শস্যের শস্যে যত বেশি গ্লুটেন থাকে, শস্যটি তত বেশি মূল্যবান বলে বিবেচিত হয়। গ্লুটেলিনের মধ্যে রয়েছে, উদাহরণস্বরূপ, চাল থেকে প্রাপ্ত অরিসেনিন এবং গম থেকে প্রাপ্ত গ্লুটেনিন।

গমের শস্যের এন্ডোস্পার্মের সবচেয়ে গুরুত্বপূর্ণ প্রোলামিন এবং সবচেয়ে বৈশিষ্ট্যযুক্ত প্রোটিন হল গ্লিয়াডিন। গ্লিয়াডিন জল এবং লবণাক্ত দ্রবণে অদ্রবণীয়, তবে অন্যান্য প্রোটিনের বিপরীতে, এটি অ্যালকোহল দ্রবণে (70%) দ্রবীভূত হয় এবং এর সাহায্যে শস্য থেকে বের করা হয়। প্রোলামিনের অন্যান্য প্রতিনিধিদের মধ্যে রয়েছে হরডেইন, বার্লি থেকে প্রাপ্ত এবং জেইন, ভুট্টা থেকে। এই প্রোটিনগুলি, গ্লিয়াডিনের মতো, অ্যালকোহল দ্রবণ (70-80%) দিয়ে গ্লুটেন থেকে বের করা হয়। অল-প্রোলামিনগুলি তুলনামূলকভাবে উচ্চ প্রোলিন সামগ্রী দ্বারা চিহ্নিত করা হয়।

টিস্যু প্রোটিনকে সমর্থন করার একটি স্বতন্ত্র বৈশিষ্ট্য হল পানি, লবণাক্ত দ্রবণ, মিশ্রিত অ্যাসিড এবং ক্ষারগুলিতে তাদের সম্পূর্ণ অদ্রবণীয়তা। তারা প্রোটিনয়েডের সাধারণ নামে একত্রিত হয়, যার অর্থ প্রোটিনের মতো। এই প্রোটিনগুলি ফাইব্রিলার, বা তন্তুযুক্ত, প্রোটিনগুলির অন্তর্গত, যার কণাগুলি কম বা বেশি দীর্ঘায়িত ফাইবার বা সুতার আকার ধারণ করে। পানিতে প্রোটিনয়েডের অদ্রবণীয়তার কারণে, পাচক রসের এনজাইমগুলি তাদের উপর কাজ করে না। প্রোটিনয়েড সাধারণত পুষ্টির জন্য অনুপযুক্ত। এর মধ্যে রয়েছে, উদাহরণস্বরূপ, শিং, খুর, পশম, চুল ইত্যাদির প্রোটিন। একই সময়ে, সহায়ক টিস্যুগুলির বেশ কয়েকটি প্রোটিন হজমের রস দ্বারা হজম করতে সক্ষম। এগুলি হাড়ের টিস্যু, টেন্ডন এবং তরুণাস্থির প্রোটিন।

প্রোটিনয়েডের স্বতন্ত্র প্রতিনিধিদের মধ্যে, কোলাজেন, যা সংযোজক টিস্যুর অংশ, খুব আগ্রহের বিষয় (চিত্র 1)। এটি পাওয়ার সহজ পদ্ধতি হল হাড়গুলিকে পাতলা করা হাইড্রোক্লোরিক এসিড. এই ক্ষেত্রে, খনিজগুলি সমাধানে যায়, কিন্তু কোলাজেন থেকে যায়। কোলাজেনের জৈবিক অগ্রদূত হল প্রোকোলাজেন। এটি, কোলাজেন সহ, ত্বক এবং অন্যান্য টিস্যুতে পাওয়া যায়। এই প্রোটিন স্ফটিক আকারে বিচ্ছিন্ন ছিল। এটি অ্যামিনো অ্যাসিড গঠন উভয় ক্ষেত্রেই কোলাজেনের থেকে আলাদা (এটিতে প্রচুর অ্যামিনো অ্যাসিড প্রোলিন থাকে, যখন কোলাজেনে প্রচুর পরিমাণে হাইড্রোক্সিপ্রোলিন থাকে), এবং এটি প্রোটিনগুলিকে হাইড্রোলাইজ করে এমন সমস্ত এনজাইম দ্বারা ভেঙে যায়।

টেন্ডন এবং লিগামেন্টের প্রোটিন পদার্থকে ইলাস্টিন বলা হয়। এই প্রোটিনয়েড কোলাজেনের তুলনায় পাচন রস দ্বারা কিছুটা সহজে প্রভাবিত হয়।

কেরাটিন হল চুল, শিং, নখ, এপিডার্মিস এবং উলের বৈশিষ্ট্যযুক্ত প্রোটিনয়েড। এগুলিতে তুলনামূলকভাবে প্রচুর পরিমাণে সিস্টাইন এবং সিস্টাইন থাকে।

ফাইব্রোইনগুলি হল পোকামাকড়ের ঘূর্ণায়মান গ্রন্থিগুলিতে উত্পাদিত প্রোটিনয়েড: মাকড়সা, কিছু প্রজাপতির শুঁয়োপোকা (রেশম কীট), ইত্যাদি। সিল্ক ফাইব্রোইন, যা সিল্কের সুতোর বেশিরভাগ অংশ তৈরি করে, তরল আকারে নির্গত হয়, তবে দ্রুত শক্ত হয়ে যায়। কাপড় তৈরিতে ব্যবহৃত সিল্কের সুতোগুলি সেরিসিন আঠা থেকে মুক্ত ফাইব্রোইন।

জটিল প্রোটিন

সবচেয়ে গুরুত্বপূর্ণ জটিল প্রোটিন হল নিউক্লিওপ্রোটিন, ক্রোমোপ্রোটিন, গ্লাইকোপ্রোটিন, ফসফোপ্রোটিন, লাইপোপ্রোটিন। জটিল প্রোটিনের গোষ্ঠীতে এমন প্রোটিন রয়েছে যা প্রোটিন অংশ ছাড়াও এক বা অন্য অ-প্রোটিন গ্রুপ অন্তর্ভুক্ত করে - একটি কৃত্রিম গোষ্ঠী। এটি প্রোটিনের হাইড্রোলাইসিসের সময় প্রোটিন অণু - অ্যামিনো অ্যাসিডের হাইড্রোলাইটিক ভাঙ্গনের পণ্যগুলির সাথে মুক্তি পায়। এইভাবে, নিউক্লিওপ্রোটিনগুলি হাইড্রোলাইসিসের উপর, নিউক্লিক অ্যাসিড এবং তাদের ভাঙ্গন পণ্য, গ্লাইকোপ্রোটিন - কার্বোহাইড্রেট এবং কার্বোহাইড্রেটের কাছাকাছি পদার্থ, ফসফোপ্রোটিন - ফসফরিক অ্যাসিড, ক্রোমোপ্রোটিন - একটি রঙিন গ্রুপ, প্রায়শই হেম, লিপোপ্রোটিন - বিভিন্ন লিপিড তৈরি করে। জটিল এনজাইম প্রোটিনগুলিকে প্রোটিন অংশ এবং একটি নন-প্রোটিন কৃত্রিম গোষ্ঠীতেও ভাঙ্গা যেতে পারে। এই সমস্ত কৃত্রিম গোষ্ঠী, কমবেশি দৃঢ়ভাবে জটিল প্রোটিনের প্রোটিন উপাদানের সাথে যুক্ত, বেশিরভাগ ক্ষেত্রে রাসায়নিক দৃষ্টিকোণ থেকে ভালভাবে অধ্যয়ন করা হয়।

ভাত। 1. কোলাজেনের গঠন চিত্র।

জটিল প্রোটিনগুলির মধ্যে, নিউক্লিওপ্রোটিনগুলি অত্যন্ত আগ্রহের বিষয়। নিউক্লিওপ্রোটিনগুলির গুরুত্ব প্রাথমিকভাবে এই সত্য দ্বারা নির্ধারিত হয় যে এই প্রোটিনগুলি, তাদের নাম হিসাবে নির্দেশ করে, কোষের একটি অত্যন্ত গুরুত্বপূর্ণ অংশ - কোষের নিউক্লিয়াস তৈরি করে। নিউক্লিয়াস হল কোষের জীবনের নিয়ন্ত্রণ কেন্দ্র। কোষ বিভাজন, বংশগত তথ্যের সংক্রমণ, এবং প্রোটিন জৈব সংশ্লেষণ নিয়ন্ত্রণের মতো প্রক্রিয়াগুলি পারমাণবিক কাঠামোর অংশগ্রহণে সঞ্চালিত হয়। নিউক্লিওপ্রোটিন, বা বরং ডিঅক্সিরাইবোনিউক্লিওপ্রোটিন, থাইমাস গ্রন্থি, প্লীহা, শুক্রাণু, পাখির নিউক্লিয়ার এরিথ্রোসাইট এবং কিছু অন্যান্য টিস্যু থেকে বিচ্ছিন্ন হতে পারে। প্রোটিন অংশ ছাড়াও, তারা ডিঅক্সিরাইবোনিউক্লিক অ্যাসিড ধারণ করে, যা বংশগত তথ্য সংরক্ষণ এবং সংক্রমণের জন্য দায়ী।

একই সময়ে, আরেকটি ধরণের নিউক্লিওপ্রোটিন - রাইবোনিউক্লিওপ্রোটিন - প্রধানত কোষের সাইটোপ্লাজমে পাওয়া যায়, যা সবচেয়ে গুরুত্বপূর্ণ জৈবিক ব্যবস্থা, প্রাথমিকভাবে প্রোটিন জৈব সংশ্লেষণ সিস্টেম গঠনে সরাসরি অংশ নেয়। কোষে, রাইবোনিউক্লিওপ্রোটিনগুলি সেলুলার অর্গানেলের একটি অবিচ্ছেদ্য অংশ - রাইবোসোম।

ডিঅক্সিরাইবোনিউক্লিক অ্যাসিড (ডিএনএ) ক্রোমাটিনের অংশ, জটিল নিউক্লিওপ্রোটিন যা ক্রোমোজোম তৈরি করে। এছাড়াও, একটি কোষে বিভিন্ন ধরণের রাইবোনিউক্লিক অ্যাসিড (RNA) থাকে। মেসেঞ্জার আরএনএ (mRNA) আছে, যা ডিএনএ থেকে তথ্য পড়ার সময় সংশ্লেষিত হয় এবং যার উপর একটি পলিপেপটাইড চেইন সংশ্লেষিত হয়; স্থানান্তর আরএনএ (টিআরএনএ), যা এমআরএনএ-তে অ্যামিনো অ্যাসিড সরবরাহ করে এবং রাইবোসোমাল আরএনএ (আরআরএনএ), যা সেলুলার অর্গানেলের অংশ - রাইবোসোম, যা এমআরএনএর সাথে কমপ্লেক্স গঠন করে। এই কমপ্লেক্সগুলিতে, প্রোটিন সংশ্লেষণ ঘটে তিনটি প্রকারের অংশগ্রহণের সাথে। আরএনএ এবং অ্যামিনো অ্যাসিড।

নিউক্লিওটাইডে পাওয়া নিউক্লিক অ্যাসিডগুলি ভাইরাসের উপাদান হিসাবেও খুব আগ্রহের বিষয়, জটিল প্রোটিনের অণু এবং ক্ষুদ্রতম প্যাথোজেনিক অণুজীবের মধ্যে একটি মধ্যবর্তী অবস্থান দখল করে। অনেক ভাইরাস স্ফটিক আকারে পাওয়া যেতে পারে। এই স্ফটিকগুলি ভাইরাল কণার একটি সংগ্রহ, এবং তারা, ঘুরে, একটি প্রোটিন "কেস" এবং এটির ভিতরে অবস্থিত একটি সর্পিলযুক্ত নিউক্লিক অ্যাসিড অণু নিয়ে গঠিত (চিত্র 2)। প্রোটিন "কেস" (ভাইরাস শেল) প্রচুর সংখ্যক সাবুনিট থেকে তৈরি করা হয়েছে - আয়নিক এবং হাইড্রোফোবিক বন্ড ব্যবহার করে একে অপরের সাথে সংযুক্ত প্রোটিন অণুগুলি। তাছাড়া, ভাইরাল কণার প্রোটিন শেল এবং নিউক্লিক অ্যাসিডের মধ্যে সংযোগ খুবই ভঙ্গুর। যখন কিছু ভাইরাস একটি কোষে প্রবেশ করে, তখন প্রোটিন শেলটি পৃষ্ঠে থাকে এবং নিউক্লিক অ্যাসিড কোষে প্রবেশ করে এবং এটিকে সংক্রামিত করে। এই নিউক্লিক অ্যাসিডের অংশগ্রহণের সাথে, ভাইরাল প্রোটিন এবং ভাইরাল নিউক্লিক অ্যাসিড কোষে সংশ্লেষিত হয়, যা শেষ পর্যন্ত বিপুল সংখ্যক নতুন ভাইরাল কণা তৈরি করে এবং সংক্রামিত কোষের মৃত্যুর দিকে পরিচালিত করে। এই সবই আমাদের ভাইরাল কণাকে বিবেচনা করতে দেয় - একটি জটিল নিউক্লিওপ্রোটিন প্রোটিনের একটি দৈত্য অণু - এক ধরনের সুপারমলিকুলার গঠন হিসাবে। ভাইরাস রাসায়নিক এবং জটিল জৈবিক সিস্টেমের মধ্যে একটি মধ্যবর্তী লিঙ্ক। ভাইরাস, নিউক্লিওপ্রোটিনের মতো, পদার্থ এবং সত্তার মধ্যে "রসায়ন" এবং "জীববিজ্ঞান" এর মধ্যে ফাঁক পূরণ করে বলে মনে হয়।

কোষের নিউক্লিয়াসের জটিল প্রোটিনগুলির প্রোটিন উপাদানগুলি, আমাদের কাছে ইতিমধ্যে পরিচিত মৌলিক প্রোটিনগুলি ছাড়াও, হিস্টোন এবং প্রোটামিনগুলিও কিছু অম্লীয় প্রোটিন, তথাকথিত নন-হিস্টোন ক্রোমাটিন প্রোটিন, যার প্রধান কাজ হল জিনগত তথ্যের প্রধান রক্ষক হিসাবে ডিঅক্সিরাইবোনিউক্লিক অ্যাসিডের কার্যকলাপ নিয়ন্ত্রণ করে।

ভাত। 2. তামাক মোজাইক রোগের ভাইরাস: 1 - আরএনএ হেলিক্স; 2 - প্রোটিন সাবুনিট যা একটি প্রতিরক্ষামূলক কেস গঠন করে।

ক্রোমোপ্রোটিনগুলি জটিল প্রোটিন যা একটি সাধারণ প্রোটিন এবং একটি সম্পর্কিত রঙিন রাসায়নিক যৌগ নিয়ে গঠিত। এই যৌগ সবচেয়ে অন্তর্গত হতে পারে বিভিন্ন ধরনেররাসায়নিক, তবে প্রায়শই এই জাতীয় জৈব যৌগ একটি ধাতু - লোহা, ম্যাগনেসিয়াম, কোবাল্ট সহ একটি জটিল গঠন করে।

ক্রোমোপ্রোটিনগুলির মধ্যে রয়েছে হিমোগ্লোবিনের মতো গুরুত্বপূর্ণ প্রোটিন, যা রক্তের মাধ্যমে টিস্যুতে অক্সিজেন বহন করে এবং মায়োগ্লোবিন, মেরুদন্ডী এবং অমেরুদণ্ডী প্রাণীর পেশী কোষে পাওয়া প্রোটিন। মায়োগ্লোবিন হিমোগ্লোবিনের চেয়ে চার গুণ ছোট। এটি হিমোগ্লোবিন থেকে অক্সিজেন নেয় এবং পেশী ফাইবারে সরবরাহ করে। এছাড়াও, হিমোসায়ানিন, যা অনেক অমেরুদণ্ডী প্রাণীর মধ্যে অক্সিজেন পরিবহন করে, একটি ক্রোমোপ্রোটিন। এই বিশালাকার অণুতে লোহার পরিবর্তে তামা থাকে, যেমন হিমোগ্লোবিনের মতো, এবং তাই একটি নীল রঙ রয়েছে। অতএব, প্রাণীদের লাল রক্তের বিপরীতে ক্রাস্টেসিয়ান, স্কুইড এবং অক্টোপাসের রক্ত ​​নীল।

উদ্ভিদে একটি সবুজ ক্রোমোপ্রোটিন থাকে - ক্লোরোফিল। এর অ-প্রোটিন অংশ হিমোগ্লোবিনের অ-প্রোটিন অংশের সাথে খুব মিল, শুধুমাত্র লোহার পরিবর্তে এতে ম্যাগনেসিয়াম রয়েছে। ক্লোরোফিলের সাহায্যে গাছপালা সূর্যালোকের শক্তি ধারণ করে এবং সালোকসংশ্লেষণের জন্য ব্যবহার করে।

ফসফোপ্রোটিন হল জটিল প্রোটিন, যার হাইড্রোলাইসিস, অ্যামিনো অ্যাসিডের সাথে, কম-বেশি উল্লেখযোগ্য পরিমাণে ফসফরিক অ্যাসিড তৈরি করে। প্রোটিনের এই গ্রুপের সবচেয়ে গুরুত্বপূর্ণ প্রতিনিধি হল দুধ কেসিনোজেন। কেসিনোজেন ছাড়াও, ফসফোপ্রোটিনের গ্রুপে রয়েছে ওভোভিটেলিন, ডিম থেকে বিচ্ছিন্ন একটি প্রোটিন, ইচথুলিন, মাছের রো থেকে প্রাপ্ত একটি প্রোটিন এবং কিছু অন্যান্য। মস্তিষ্কের কোষগুলিতে পাওয়া ফসফোপ্রোটিনগুলি অত্যন্ত আগ্রহের বিষয়। এটি প্রতিষ্ঠিত হয়েছে যে এই প্রোটিনের ফসফরাসের একটি খুব উচ্চ পুনর্নবীকরণ হার রয়েছে।

গ্লাইকোপ্রোটিন হল জটিল প্রোটিন, নন-প্রোটিন গ্রুপ যা কার্বোহাইড্রেটের ডেরিভেটিভ। গ্লাইকোপ্রোটিন থেকে কার্বোহাইড্রেট উপাদানের বিচ্ছেদ প্রায়শই গ্লাইকোপ্রোটিনের সম্পূর্ণ বা আংশিক হাইড্রোলাইসিস দ্বারা অনুষঙ্গী হয়। এইভাবে, বিভিন্ন গ্লাইকোপ্রোটিনের হাইড্রোলাইসিসের সময়

অ্যামিনো অ্যাসিডের পাশাপাশি, কার্বোহাইড্রেট গ্রুপের হাইড্রাইলাইসিস পণ্যগুলি পাওয়া যায়: ম্যানোজ, গ্যালাকটোজ, ফুকোজ, জসোসামাইনস, গ্লুকোরোনিক, নিউরামিনিক অ্যাসিড ইত্যাদি। বিভিন্ন গ্লাইকোপ্রোটিনের প্রস্থেটিক গ্রুপে সাধারণত তালিকাভুক্ত সমস্ত পদার্থ থাকে না; কিছু গ্লাইকোপ্রোটিনে, কার্বোহাইড্রেট অংশ ঢিলেঢালাভাবে প্রোটিন উপাদানের সাথে যুক্ত থাকে এবং সহজেই এটি থেকে আলাদা হয়ে যায়। কিছু গ্লাইকোপ্রোটিনের কৃত্রিম গোষ্ঠী, যা সম্মিলিতভাবে মিউকোপলিস্যাকারাইড নামে পরিচিত (একটি আরও আধুনিক নাম হল গ্লাইকোস্যামিনোগ্লাইকালস), মুক্ত আকারে টিস্যুতে পাওয়া যায়। এই গুরুত্বপূর্ণ মিউকোপলিস্যাকারাইডগুলি হল হায়ালুরোনিক এবং কনড্রয়েটিনসালফিউরিক অ্যাসিড, যা সংযোগকারী টিস্যুর অংশ।

গ্লাইকোপ্রোটিনগুলি সমস্ত টিস্যুর অংশ এবং সেই অনুসারে নামকরণ করা হয়েছে: কন্ড্রোমুকোয়েডস (কারটিলেজ থেকে), স্টেওমুকোয়েডস (হাড় থেকে), ওমুকুয়েডস (ডিমের সাদা অংশ থেকে), মিউসিন (লালাতে)। এগুলি লিগামেন্ট এবং টেন্ডনেও উপস্থিত থাকে এবং এটি অত্যন্ত গুরুত্বপূর্ণ। উদাহরণস্বরূপ, লালার উচ্চ সান্দ্রতা, এটিতে মিউসিনের উপস্থিতির সাথে যুক্ত, খাদ্যকে পাকস্থলীতে পিছলে যেতে সাহায্য করে, মৌখিক শ্লেষ্মাকে যান্ত্রিক ক্ষতি এবং রাসায়নিকের জ্বালা থেকে রক্ষা করে।

বর্তমানে, সমস্ত গ্লাইকোপ্রোটিনকে দুটি বড় গ্রুপে ভাগ করার প্রথা রয়েছে: গ্লাইকোপ্রোটিন নিজেই এবং পলিস্যাকারাইড-প্রোটিন কমপ্লেক্স। আগেরটিতে অল্প সংখ্যক বিভিন্ন মনোস্যাকারাইডের অবশিষ্টাংশ রয়েছে, যার পুনরাবৃত্তি ইউনিটের অভাব রয়েছে এবং পলিপেপটাইড শৃঙ্খলের সাথে সমন্বিতভাবে সংযুক্ত রয়েছে। বেশিরভাগ হুই প্রোটিন হল গ্লাইকোপ্রোটিন। এটা বিশ্বাস করা হয় যে এই হেটেরোপলিস্যাকারাইড চেইনগুলি হুই প্রোটিনের জন্য পোস্টকার্ডের মতো, যার দ্বারা প্রোটিনগুলি নির্দিষ্ট টিস্যু দ্বারা স্বীকৃত হয়। একই সময়ে, কোষের পৃষ্ঠে অবস্থিত হেটেরোপলিস্যাকারাইড চেইনগুলি হল সেই ঠিকানা যা এই প্রোটিনগুলি সেই নির্দিষ্ট টিস্যুর কোষে প্রবেশ করতে অনুসরণ করে, অন্যটি নয়।

পলিস্যাকারাইড-প্রোটিন কমপ্লেক্সগুলিতে পলিস্যাকারাইড অংশে প্রচুর পরিমাণে কার্বোহাইড্রেট অবশিষ্টাংশ রয়েছে; পুনরাবৃত্তিকারী ইউনিটগুলি সর্বদা এটিতে চিহ্নিত করা যেতে পারে; কিছু ক্ষেত্রে প্রোটিন-কার্বোহাইড্রেট বন্ধন সমযোজী, অন্যদের ক্ষেত্রে এটি ইলেক্ট্রোস্ট্যাটিক। পলিস্যাকারাইড-প্রোটিন কমপ্লেক্সগুলির মধ্যে, প্রোটিওগ্লাইকানগুলি একটি গুরুত্বপূর্ণ ভূমিকা পালন করে। তারা সংযোগকারী টিস্যুর বহির্মুখী ভিত্তি তৈরি করে এবং টিস্যুর শুষ্ক ভরের 30% পর্যন্ত হতে পারে। এগুলি হল প্রচুর পরিমাণে নেতিবাচক চার্জযুক্ত গোষ্ঠী, বিভিন্ন হেটেরোপলিস্যাকারাইড সাইড চেইন, পলিপেপটাইড ব্যাকবোনের সাথে সমন্বিতভাবে যুক্ত। সাধারণ গ্লাইকোপ্রোটিনের বিপরীতে, যার মধ্যে কয়েক শতাংশ কার্বোহাইড্রেট থাকে, প্রোটিওগ্লাইকানগুলিতে 95% বা তার বেশি কার্বোহাইড্রেট থাকে। তাদের ভৌত রাসায়নিক বৈশিষ্ট্যে, তারা প্রোটিনের চেয়ে পলিস্যাকারাইডের বেশি স্মরণ করিয়ে দেয়। প্রোটিওগ্লাইকানগুলির পলিস্যাকারাইড গ্রুপগুলি প্রোটিওলাইটিক এনজাইম দিয়ে চিকিত্সা করার পরে ভাল ফলন পাওয়া যেতে পারে। প্রোটিওগ্লাইকানগুলি বিভিন্ন জৈবিক কাজ সম্পাদন করে: প্রথমত, যান্ত্রিক, কারণ তারা আর্টিকুলার পৃষ্ঠকে রক্ষা করে এবং লুব্রিকেন্ট হিসাবে কাজ করে; দ্বিতীয়ত, এগুলি একটি চালনী যা বড় আণবিক কণাকে ধরে রাখে এবং প্রোটিওগ্লাইকান বাধার মধ্য দিয়ে শুধুমাত্র কম আণবিক ওজনের কণার অনুপ্রবেশ সহজতর করে; তৃতীয়ত, তারা ক্যাটেশনগুলিকে এত শক্তভাবে আবদ্ধ করে যে এমনকি প্রোটিওগ্লাইকানগুলির সাথে যুক্ত K + এবং Na + ক্যাশনগুলি প্রায় বিচ্ছিন্ন হয় না এবং তাদের আয়নিক বৈশিষ্ট্যগুলি উপস্থিত হয় না। Ca 2+ cations শুধুমাত্র প্রোটিওগ্লাইক্যানের সাথে আবদ্ধ হয় না, তাদের অণুগুলির একীকরণেও অবদান রাখে।

অণুজীবের কোষের দেয়ালে পলিস্যাকারাইড-প্রোটিন কমপ্লেক্স থাকে যা আরও বেশি টেকসই। এই কমপ্লেক্সগুলিতে প্রোটিনের পরিবর্তে পেপটাইড থাকে এবং তাই তাদের পেপ্টিডোগ্লাইকান বলা হয়। প্রায় পুরো কোষের ঝিল্লি একটি দৈত্যাকার থলি-টাইপ ম্যাক্রোমোলিকুল - পেপটিডোগ্লাইকান, এবং এর গঠন ব্যাকটেরিয়ামের ধরণের উপর নির্ভর করে কিছুটা পরিবর্তিত হতে পারে। ব্যাকটেরিয়ায় পেপটিডোগ্লাইকানের কার্বোহাইড্রেট অংশ থাকলে বিভিন্ন ধরনেরপ্রায় একই, তারপর প্রোটিন অংশে ব্যাকটেরিয়া ধরনের উপর নির্ভর করে উভয় অ্যামিনো অ্যাসিড এবং তাদের ক্রম একটি ভিন্নতা আছে। পেপটিডোগ্লাইকানগুলিতে কার্বোহাইড্রেট এবং পেপটাইডের মধ্যে বন্ধনগুলি সমযোজী এবং খুব শক্তিশালী।

জটিল প্রোটিন লিপোপ্রোটিন একটি প্রোটিন অংশ এবং বিভিন্ন অনুপাতে এটির সাথে যুক্ত একটি লিপিড-ফ্যাট অংশ নিয়ে গঠিত। লিপোপ্রোটিন সাধারণত ইথার, বেনজিন, ক্লোরোফর্ম এবং অন্যান্য জৈব দ্রাবকগুলিতে অদ্রবণীয়। যাইহোক, প্রোটিনের সাথে লিপিডের যৌগগুলি পরিচিত, যা তাদের ভৌত রাসায়নিক বৈশিষ্ট্যে, প্রোটিনের তুলনায় সাধারণ লিপিড এবং লিপিডের কাছাকাছি, অর্থাৎ চর্বি জাতীয় পদার্থের কাছাকাছি। এই জাতীয় পদার্থকে প্রোটিওলিপিড বলা হয়।

অনেকগুলি প্রোটিন লিপিডের সাথে কম-বেশি স্থিতিশীল কমপ্লেক্স তৈরি করার ক্ষমতা রাখে: অ্যালবুমিন, গ্লোবুলিনের কিছু ভগ্নাংশ, কোষের ঝিল্লির প্রোটিন এবং কিছু কোষের মাইক্রোস্ট্রাকচার। একটি জীবন্ত জীবের মধ্যে, সরল প্রোটিন বিভিন্ন লিপিড এবং লিপিডের সাথে যুক্ত হতে পারে। প্রায়শই, এই ধরনের ক্ষেত্রে প্রোটিন এবং লিপিডের মধ্যে বন্ধন অ-সমযোজী হয়, কিন্তু তবুও এটি শক্তিশালী, এবং এমনকি যখন হালকা অবস্থায় জৈব দ্রাবক দিয়ে চিকিত্সা করা হয়, তখন লিপিডগুলি প্রোটিন থেকে আলাদা হয় না। এটি তখনই সম্ভব যখন প্রোটিন অংশটি বিকৃত হয়।

লাইপোপ্রোটিন কোষের কাঠামোগত উপাদান গঠনে গুরুত্বপূর্ণ ভূমিকা পালন করে, বিশেষ করে বিভিন্ন কোষের ঝিল্লি গঠনে: মাইটোকন্ড্রিয়াল, মাইক্রোসোমাল ইত্যাদি। প্রচুর লাইপোপ্রোটিন স্নায়ু টিস্যুর অংশ। তারা মস্তিষ্কের সাদা এবং ধূসর উভয় পদার্থ থেকে বিচ্ছিন্ন। মানুষ এবং প্রাণীর রক্তেও লাইপোপ্রোটিন রয়েছে।

অনুঘটক ফাংশন সমৃদ্ধ প্রোটিনগুলির মধ্যে - এনজাইম - কেউ কেবল সাধারণ নয়, জটিল প্রোটিনও খুঁজে পেতে পারে, যার মধ্যে একটি প্রোটিন উপাদান এবং একটি নন-প্রোটিন গ্রুপ রয়েছে। এই প্রোটিনের মধ্যে রয়েছে এনজাইম যা বিভিন্ন রেডক্স প্রক্রিয়াকে অনুঘটক করে। এদের মধ্যে কিছু নন-প্রোটিন গোষ্ঠী হিমোগ্লোবিনের নন-প্রোটিন গোষ্ঠীর গঠন এবং বৈশিষ্ট্যের কাছাকাছি - হেম এবং একটি উচ্চারিত রঙ রয়েছে, যা তাদের ক্রোমোপ্রোটিন হিসাবে শ্রেণীবদ্ধ করতে দেয়। প্রোটিন গঠনের সাথে সরাসরি যুক্ত এক বা অন্য ধাতুর (লোহা, তামা, দস্তা, ইত্যাদি) পরমাণু ধারণ করে এমন অনেকগুলি এনজাইম প্রোটিন রয়েছে। এই জটিল এনজাইম প্রোটিনকে বলা হয় মেটালোপ্রোটিন।

আয়রনযুক্ত প্রোটিনের মধ্যে রয়েছে ফেরিটিন, ট্রান্সফারিন এবং হেমোসিডারিন। ট্রান্সফারিন হল একটি জল-দ্রবণীয় আয়রন প্রোটিন যার আণবিক ওজন প্রায় 90,000, যা প্রধানত β-গ্লোবুলিন ভগ্নাংশে রক্তের সিরামে পাওয়া যায়। প্রোটিনে রয়েছে ০.১৩% আয়রন; এটি ফেরিটিনের তুলনায় প্রায় 150 গুণ কম। টাইরোসিনের হাইড্রক্সিল গ্রুপ ব্যবহার করে আয়রন প্রোটিনের সাথে আবদ্ধ হয়। ট্রান্সফারিন শরীরের আয়রনের একটি শারীরবৃত্তীয় বাহক।

বেশ কয়েকটি এনজাইম পরিচিত যাদের কার্যকলাপ প্রোটিন অণুতে ধাতুর উপস্থিতির উপর নির্ভর করে। এগুলি হল জিঙ্কযুক্ত অ্যালকোহল ডিহাইড্রোজেনেস, ম্যাগনেসিয়াম সহ ফসফোহাইড্রোলেস, তামাযুক্ত সাইটোক্রোম অক্সিডেস এবং অন্যান্য এনজাইম।

প্রোটিনের তালিকাভুক্ত গোষ্ঠীগুলি ছাড়াও, আরও জটিল সুপারমোলিকুলার কমপ্লেক্সগুলিকে আলাদা করা যেতে পারে, যা একই সাথে প্রোটিন, লিপিড, কার্বোহাইড্রেট এবং নিউক্লিক অ্যাসিড ধারণ করে। উদাহরণস্বরূপ, মস্তিষ্কের টিস্যুতে লাইপোনিউক্লিওপ্রোটিন, লিপোগ্লাইকোপ্রোটিন, লিপোগ্লাইকোনিউক্লিওপ্রোটিন থাকে।

বিমূর্ত ডাউনলোড করুন: আপনি আমাদের সার্ভার থেকে ফাইল ডাউনলোড করার অ্যাক্সেস নেই.

উপর নির্ভর করে রাসায়নিক রচনাপ্রোটিন দুটি গ্রুপে বিভক্ত: সহজ এবং জটিল। সরল প্রোটিন শুধুমাত্র অ্যামিনো অ্যাসিড নিয়ে গঠিত। জটিল প্রোটিন, অ্যামিনো অ্যাসিড ছাড়াও, একটি নন-প্রোটিন উপাদান রয়েছে যাকে বলা হয় কৃত্রিম শ্রেণী.পরিবর্তে, এই প্রতিটি গোষ্ঠীর মধ্যে, প্রোটিনগুলিকে উপগোষ্ঠীতে বিভক্ত করা হয়। সাধারণ প্রোটিনগুলি তাদের দ্রবণীয়তা অনুসারে প্রচলিতভাবে শ্রেণীবদ্ধ করা হয় বিভিন্ন পদার্থওহ, এবং জটিল প্রোটিনগুলি অণুর অ-প্রোটিন অংশের রাসায়নিক প্রকৃতির উপর ভিত্তি করে বিভক্ত।

সরল প্রোটিন

সরল প্রোটিনের মধ্যে রয়েছে অ্যালবুমিন, গ্লোবুলিন, প্রোলামিন, গ্লুটেলিন, প্রোটামিন, হিস্টোন এবং প্রোটিনয়েড।

অ্যালবুমিন।এই উপগোষ্ঠীর প্রোটিনগুলির একটি ছোট আণবিক ওজন (15,000-70,000 Da); গ্লুটামিক অ্যাসিডের উচ্চ সামগ্রীর কারণে এগুলিকে অ্যাসিডিক প্রোটিন হিসাবে শ্রেণীবদ্ধ করা হয়। অ্যালবুমিনগুলি অত্যন্ত হাইড্রেটেড এবং জলে অত্যন্ত দ্রবণীয়; জলীয় দ্রবণ থেকে নিরপেক্ষ লবণ, উদাহরণস্বরূপ অ্যামোনিয়াম সালফেট সহ সম্পৃক্ততার উপর অবক্ষয় হয়। অ্যালবামিনের উচ্চ শোষণ ক্ষমতা রয়েছে। এইভাবে, রক্তের প্লাজমা অ্যালবুমিন, বিভিন্ন পদার্থের অনির্দিষ্ট শোষণের কারণে, একটি শারীরবৃত্তীয়ভাবে গুরুত্বপূর্ণ পরিবহন ফাংশন সম্পাদন করে।

অ্যালবুমিন প্রকৃতিতে ব্যাপকভাবে বিতরণ করা হয়। মানুষের রক্তের প্লাজমাতে, মুরগির ডিমতারা 50 পর্যন্ত যোগ করে % সমস্ত প্রোটিন। দুধ এবং দুগ্ধজাত দ্রব্য অ্যালবুমিন সমৃদ্ধ।

গ্লোবুলিন,এই প্রোটিন অ্যালবুমিনের চেয়ে বড়; তাদের আণবিক ওজন 100,000 Da ছাড়িয়ে গেছে। গ্লোবুলিন বিভিন্ন লবণের দুর্বল দ্রবণে দ্রবীভূত হয় (জলে অদ্রবণীয়)। যখন দ্রবণটি অ্যামোনিয়াম সালফেটের সাথে 50% পরিপূর্ণ হয়, তখন তারা বর্ষণ করে। গ্লোবুলিন হল সামান্য অম্লীয় এবং নিরপেক্ষ প্রোটিন। তারা বেশিরভাগ বীজ প্রোটিন তৈরি করে, বিশেষ করে লেগুম এবং তৈলবীজ। রক্তে এবং অন্যান্য জৈবিক তরলগুলিতে অনেকগুলি গ্লোবুলিন রয়েছে। এই উপগোষ্ঠীর মধ্যে রয়েছে: রক্তের প্রোটিন - ফাইব্রিনোজেন, সেইসাথে মটর বীজ থেকে প্রোটিন - লেগুমিন, মটরশুটি - ফেজওলিন, শণ - এডেস্টিন।

অ্যালবুমিন এবং গ্লোবুলিন হল প্রোটিনের খুব বৈচিত্র্যময় গ্রুপ যা জীবন্ত প্রাণীর মধ্যে বিভিন্ন কাজ করে।

ভাঙ্গা।প্রোটিন যা 70% ইথানলে অত্যন্ত দ্রবণীয়। প্রোলামিন পানি এবং লবণাক্ত দ্রবণে অদ্রবণীয়। এগুলিতে প্রচুর প্রোলিন এবং গ্লুটামিক অ্যাসিড থাকে। প্রোলামিনগুলি সিরিয়ালে পাওয়া যায়, যেখানে তারা সংরক্ষিত পদার্থ হিসাবে কাজ করে। যে উত্স থেকে তারা বিচ্ছিন্ন হয়েছিল সে অনুসারে তাদের প্রত্যেকের একটি নির্দিষ্ট নাম রয়েছে: গ্লিয়াডিন - মুরগি এবং রাই থেকে প্রোটিন, হরডেইন - বার্লি থেকে, জেইন - ভুট্টা থেকে।

গ্লুটেলিন।এগুলি হল উদ্ভিদ প্রোটিন যা জল, লবণের দ্রবণ এবং ইথাইল অ্যালকোহলে অদ্রবণীয়। এগুলি দুর্বল ক্ষারগুলিতে ভালভাবে দ্রবীভূত হয় (0.2-2%)। গ্লুটেলিনগুলিতে প্রোলামিনের চেয়ে বেশি আরজিনিন এবং কম প্রোলিন থাকে। গমের বীজে ক্ষার-দ্রবণীয় প্রোটিনের জটিলকে গ্লুটেনিন বলা হয়, চালে - অরিজেনিন।

শস্য প্রোটিনের ভগ্নাংশের গঠন গম, রাই, ভুট্টা, ওট আটা এবং বিভিন্ন সিরিয়ালের প্রযুক্তিগত বৈশিষ্ট্য নির্ধারণ করে। গমের প্রোটিনগুলি ভালভাবে ফুলে যায় এবং একটি সমন্বিত ইলাস্টিক ভর তৈরি করে - গ্লুটেন, যার প্রধান অংশ হল গ্লিয়াডিন এবং গ্লুটেনিন। একটি কম স্থিতিস্থাপক, যদিও সমন্বিত, ভর বার্লি প্রোটিন থেকে প্রাপ্ত হয়। ভুট্টা, ওটস, চাল এবং বাকউইটের প্রোটিন পদার্থগুলি সামান্য ফুলে যায় এবং একটি সান্দ্র ময়দা তৈরি করতে সক্ষম হয় না।

প্রোটামিন।এগুলি হল কম আণবিক ওজনের প্রোটিন (12,000 Da পর্যন্ত আণবিক ওজন), যার মধ্যে 80 পর্যন্ত থাকে % মৌলিক অ্যামিনো অ্যাসিড, প্রধানত আরজিনাইন। ফলস্বরূপ, প্রোটামিনের মৌলিক বৈশিষ্ট্য রয়েছে এবং দুর্বল অ্যাসিডে দ্রবণীয়। এই প্রোটিনগুলির অণুগুলি একটি পলিভ্যালেন্ট ক্যাটেশন এবং সহজেই নেতিবাচক চার্জযুক্ত পদার্থের সাথে প্রতিক্রিয়া করে, যেমন নিউক্লিক অ্যাসিড।

প্রোটামিনগুলি প্রকৃতিতে ব্যাপকভাবে বিতরণ করা হয়, বিশেষ করে মাছ, স্তন্যপায়ী প্রাণী এবং মানুষের জীবাণু কোষে। প্রোটামিনগুলি ডিএনএ অণুগুলির সাথে একটি শক্তিশালী জটিল গঠন করে এবং এইভাবে তাদের প্রতিকূল প্রভাব থেকে রক্ষা করে।

হিস্টোনস।কম আণবিক ওজন (12,000-24,000 Da) এবং উচ্চারিত মৌলিক বৈশিষ্ট্য সহ প্রোটিন। দুর্বল অ্যাসিডে দ্রবণীয়। হিস্টোন প্রধানত উদ্ভিদ ও প্রাণী কোষের নিউক্লিয়াসে উপস্থিত থাকে। তাদের প্রধান কাজগুলি কাঠামোগত এবং নিয়ন্ত্রক। হিস্টোনগুলির একটি বড় ইতিবাচক চার্জ রয়েছে, যা তাদের ডিএনএর সাথে ইলেক্ট্রোস্ট্যাটিকভাবে যোগাযোগ করতে এবং এর গঠনকে স্থিতিশীল করতে দেয়। হিস্টোনগুলির নিয়ন্ত্রক কাজটি ডিএনএ থেকে আরএনএ-তে জেনেটিক তথ্য স্থানান্তরকে ব্লক করার ক্ষমতার মধ্যে নিহিত।

প্রোটিনয়েড।সহায়ক টিস্যুগুলির সামান্য দ্রবণীয় ফাইব্রিলার প্রোটিন (হাড়, তরুণাস্থি, লিগামেন্ট, টেন্ডন, চুল ইত্যাদি)। তারা একটি উচ্চ সালফার কন্টেন্ট দ্বারা চিহ্নিত করা হয়। প্রোটিনয়েড অন্তর্ভুক্ত: ফাইব্রোইন - সিল্ক প্রোটিন; কেরাটিন - চুলের প্রোটিন, শিং, খুর; কোলাজেন হল সংযোগকারী টিস্যু প্রোটিন।

জটিল প্রোটিন

জটিল প্রোটিন দুটি পদার্থের আণবিক কমপ্লেক্স হিসাবে চিন্তা করা যেতে পারে। নন-প্রোটিন অংশ (কৃত্রিম গোষ্ঠী) প্রোটিনের সাথে সমযোজী বা অ-সমযোজী বন্ধন দ্বারা দৃঢ়ভাবে সংযুক্ত থাকে, তাই এই ধরনের কমপ্লেক্সগুলি এককভাবে কাজ করে।

লাইপোপ্রোটিন।এই প্রোটিনের কৃত্রিম গোষ্ঠীটি লিপিড (ফ্রি ফ্যাটি অ্যাসিড, ট্রাইগ্লিসারল, ফসফোলিপিডস, কোলেস্টেরল) দ্বারা প্রতিনিধিত্ব করা হয়। লিপোপ্রোটিন প্রকৃতিতে ব্যাপকভাবে বিতরণ করা হয়। এগুলি সমস্ত কোষের ঝিল্লি, রক্তের প্লাজমা, মস্তিষ্ক, দুধ, ডিম ইত্যাদিতে পাওয়া যায়।

ফ্রি লিপোপ্রোটিন (বায়োমেমব্রেনে অন্তর্ভুক্ত নয়) একটি পরিবহন ফাংশন সম্পাদন করে। পোলার হাইড্রোফিলিক গ্রুপের উপস্থিতির কারণে, তারা জলীয় পরিবেশে দ্রবণীয় এবং শরীরের বিভিন্ন অঙ্গ এবং টিস্যুতে রক্তে প্রবেশকারী লিপিড স্থানান্তর করতে সক্ষম।

ফসফোপ্রোটিন।এই প্রোটিনগুলিতে, অর্থোফসফোরিক অ্যাসিডের অবশিষ্টাংশ একটি এস্টার বন্ড দ্বারা সেরিন বা থ্রোনিনের হাইড্রক্সিল গ্রুপের সাথে সংযুক্ত থাকে। ফসফোপ্রোটিনগুলির মধ্যে অনেক প্রোটিন রয়েছে যা একটি ক্রমবর্ধমান জীবের পুষ্টিতে গুরুত্বপূর্ণ ভূমিকা পালন করে, বিশেষত, দুধের প্রোটিন - কেসিনোজেন, ডিমের কুসুম - ভিটেলিন, মাছের ক্যাভিয়ার - ইচথুলিন। তাদের একটি উল্লেখযোগ্য পরিমাণ মস্তিষ্কে রয়েছে। ফসফোপ্রোটিন জীবন্ত প্রাণীর মধ্যে অনেক কার্য সম্পাদন করে। একটি প্রোটিনে ফসফরাস যোগ করা (ফসফোরিলেশন) পরবর্তীটির কার্যকলাপকে পরিবর্তন করে। প্রোটিনের ফসফোরিলেশন এবং ডিফসফোরিলেশন কোষে তাদের কার্যকারিতা নিয়ন্ত্রণ করে।

গ্লাইকোপ্রোটিন। hl এবং cop rote এবং novo এর কৃত্রিম গোষ্ঠীগুলি কার্বোহাইড্রেট এবং তাদের ডেরিভেটিভ দ্বারা প্রতিনিধিত্ব করা হয়। কার্বোহাইড্রেট উপাদান উচ্চ নির্দিষ্টতা সহ প্রোটিন অণুতে নতুন বৈশিষ্ট্য প্রদান করে। প্রোটিনের বিপরীতে, গ্লাইকোপ্রোটিনগুলি স্থিতিশীলতার দ্বারা চিহ্নিত করা হয়: তারা কম এবং উভয়ই সহ্য করে উচ্চ তাপমাত্রাশারীরিক এবং রাসায়নিক বৈশিষ্ট্য পরিবর্তন ছাড়াই। প্রোটিওলাইটিক এনজাইম দ্বারা গ্লাইকোপ্রোটিন হজম করা কঠিন।

কার্বোহাইড্রেটযুক্ত প্রোটিন সমস্ত জীবের মধ্যে পাওয়া যায়। তারা একটি গুরুত্বপূর্ণ জৈবিক ভূমিকা পালন করে: তারা বিভিন্ন পদার্থের পরিবহন, রক্ত ​​​​জমাট বাঁধা, অনাক্রম্যতা বজায় রাখা (ব্যাকটেরিয়া এবং ভাইরাসের সংক্রমণ থেকে শরীরকে রক্ষা করা) ইত্যাদি কাজ করে। গ্লাইকোপ্রোটিনের প্রতিনিধি হল মিউকিন, যা লালার উচ্চ সান্দ্রতা সৃষ্টি করে। যা খাদ্যনালীর মধ্য দিয়ে খাদ্য প্রবেশের সুবিধা দেয়। মিউকিন পাকস্থলী এবং অন্ত্রের শ্লেষ্মা ঝিল্লিকে তাদের নিজস্ব এনজাইম এবং দুর্বল মাটির খাবারের প্রভাব থেকে রক্ষা করে।

ক্রোমোপ্রোটিন।এগুলি হল জটিল প্রোটিন যেখানে প্রোটিনবিহীন অংশটি বিভিন্ন রঙিন যৌগ দ্বারা উপস্থাপিত হয়, যেখান থেকে তাদের নাম এসেছে (গ্রীক sHgota - পেইন্ট থেকে)। ক্রোমোপ্রোটিনগুলির মধ্যে, হিমোপ্রোটিন (প্রস্থেটিক গ্রুপ হিসাবে লোহা রয়েছে), পোরফাইরিন (ম্যাগনেসিয়াম ধারণকারী), এবং ফ্ল্যাভোপ্রোটিন (আইসোঅ্যালাক্সাজিন ডেরিভেটিভস ধারণকারী) রয়েছে। ক্রোমোপ্রোটিন অনেকগুলি অনন্য কার্য সম্পাদন করে, সবচেয়ে গুরুত্বপূর্ণ জীবন প্রক্রিয়ায় অংশগ্রহণ করে: সালোকসংশ্লেষণ, শ্বসন, অক্সিজেন এবং কার্বন মনোক্সাইড পরিবহন, রেডক্স প্রতিক্রিয়া, ভেটো শোষণ ইত্যাদি। ক্রোমোপ্রোটিনের প্রস্থেটিক গ্রুপের মধ্যে রয়েছে পোরফাইরিন রিং, ফ্ল্যাভিন নিউক্লিওটিনস, ক্রোমোপ্রোটিন ইত্যাদি। ক্লোরোফিল, হিমোগ্লোবিন এবং অনেক এনজাইম অন্তর্ভুক্ত - ক্যাটালেস, পারক্সিডেস, ডিহাইড্রোজেনেজ ইত্যাদি।

নিউক্লিওপ্রোটিন।নিউক্লিক অ্যাসিডের সাথে যুক্ত প্রোটিন। এগুলি যে কোনও কোষের অংশ এবং একটি গুরুত্বপূর্ণ জৈবিক ভূমিকা পালন করে, কাঠামোগত সেলুলার উপাদানগুলির গঠন এবং বংশগত তথ্য প্রেরণে অংশগ্রহণ করে।

6. প্রোটিনের জৈবিক মূল্য

প্রোটিন হল পুষ্টির সবচেয়ে গুরুত্বপূর্ণ উপাদান। একটি পুষ্টিকর ফাংশন সঞ্চালনের জন্য একটি প্রোটিনের ক্ষমতা তার জৈবিক মানকে চিহ্নিত করে। প্রোটিন পদার্থের মানুষের ব্যবহারের কার্যকারিতা দুটি প্রধান কারণ দ্বারা নির্ধারিত হয়: প্রোটিনে প্রয়োজনীয় অ্যামিনো অ্যাসিডের সামগ্রীর ভারসাম্য এবং এর হজমযোগ্যতা। অত্যাবশ্যকীয় অ্যামিনো অ্যাসিডগুলির একটির প্রয়োজন পূরণ না হলে, অন্যদের ব্যবহার সীমিত, এবং ফলস্বরূপ, পুরো প্রোটিনের মান হ্রাস পায়। একটি অত্যাবশ্যকীয় অ্যামিনো অ্যাসিড, যা একটি প্রোটিনে ন্যূনতম পরিমাণে পাওয়া যায়, তাকে সীমিত অ্যামিনো অ্যাসিড বলা হয়, কারণ এটি প্রদত্ত প্রোটিনের জৈবিক মানকে সর্বাধিক পরিমাণে হ্রাস করে।

অনুপস্থিত অ্যামিনো অ্যাসিড সহ খাদ্য প্রোটিন পণ্য সমৃদ্ধকরণ ব্যতিক্রমী ক্ষেত্রে মানুষের খাদ্যে ব্যবহৃত হয়। যাইহোক, পশুপালনে, খাওয়ানোর জন্য সিন্থেটিক অ্যামিনো অ্যাসিড যোগ করা সাধারণ। একইভাবে, সারা বিশ্বে হাঁস-মুরগি, শূকর এবং গরুর জন্য খাবারের মিশ্রণ প্রস্তুত করা হয়। প্রধান সীমিত অ্যাসিড - মেথিওনিন এবং লাইসিন - সহ ফিডের সমৃদ্ধকরণ ফিড মিশ্রণের আরও লাভজনক ব্যবহারের অনুমতি দেয়। এই অ্যামিনো অ্যাসিডগুলির সাথে সম্পূরক প্রাণী প্রোটিনের ব্যবহারকে প্রায় 20 দ্বারা উন্নত করতে পরিচিত। %.

সাধারণত, প্রোটিনের জৈবিক মান আপেক্ষিক মানগুলিতে প্রকাশ করা হয়। এটি একটি "আদর্শ" প্রোটিনের অনুরূপ প্যারামিটারের সাথে একটি প্রদত্ত প্রোটিনের অধ্যয়ন করা প্যারামিটারের অনুপাতকে উপস্থাপন করে। পরেরটি দুধের কেসিন, ডিমের সাদা অংশ এবং পেশী প্রোটিনের মিশ্রণে ব্যবহৃত হয়, যা সহজে হজম হয় এবং রেফারেন্সের কাছাকাছি অনুপাতে প্রয়োজনীয় অ্যামিনো অ্যাসিড থাকে। রেফারেন্স প্রোটিনের সাথে তুলনা করে একটি প্রদত্ত প্রোটিনের জৈবিক মান দেখায় যে এটি অ্যামিনো অ্যাসিডের জন্য শরীরের চাহিদা মেটাতে কতটা সক্ষম। কোন প্রোটিন মূল্যায়ন বা খাদ্য পণ্যএতে থাকা স্বতন্ত্র অ্যামিনো অ্যাসিডের বিষয়বস্তুর উপর ডেটা প্রয়োজন, যেমন অ্যামিনো অ্যাসিড গঠন।

উদ্ভিদ প্রোটিনের একটি উল্লেখযোগ্য অংশ তাদের অ্যামিনো অ্যাসিড গঠন এবং জৈবিক মূল্যে প্রাণী প্রোটিনের কাছাকাছি। যাইহোক, বেশিরভাগ খাদ্যশস্যের বীজ প্রোটিনের ঘাটতি রয়েছে দুটি (ভাত, ওটস), এবং প্রায়শই তিন এবং চারটি (গম, ভুট্টা ইত্যাদি) অপরিহার্য অ্যামিনো অ্যাসিডের। সিরিয়াল প্রোটিনের প্রধান সীমাবদ্ধ অ্যামিনো অ্যাসিড হল লাইসিন। শস্য প্রোটিনের সীমিত অ্যামিনো অ্যাসিড বিভিন্ন ফসলের বীজে আলাদা: গম, চাল এবং রাইতে - থ্রোনাইন, ভুট্টায় - ট্রিপটোফান ইত্যাদি। লেবু থেকে প্রোটিনগুলি আরও ভাল ভারসাম্যপূর্ণ।

প্রাণীর প্রোটিনে, অপরিহার্য অ্যামিনো অ্যাসিডের ঘাটতি দুর্বলভাবে প্রকাশ করা হয়। তাদের মধ্যে কিছু (দুধের প্রোটিন, মাংস, অফাল) সালফারযুক্ত অ্যামিনো অ্যাসিডের অভাব দ্বারা চিহ্নিত করা হয়। সাধারণভাবে, প্রাণিজ প্রোটিনগুলিতে অনেকগুলি প্রয়োজনীয় অ্যামিনো অ্যাসিড থাকার সম্ভাবনা বেশি থাকে যা শরীরের প্রয়োজনের তুলনায় অত্যধিক।

বিশ্বের বেশিরভাগ জনসংখ্যার খাদ্যে, তিনটি অপরিহার্য অ্যামিনো অ্যাসিডের একটি নির্দিষ্ট ঘাটতি রয়েছে: লাইসিন, ট্রিপটোফ্যান এবং মেথিওনিন। উদ্ভিদ এবং প্রাণীর প্রোটিনের বিভিন্ন অ্যামিনো অ্যাসিড সংমিশ্রণ বিভিন্ন ধরণের প্রোটিন খাবারের প্রয়োজনীয় পরিমাণে খাওয়ার সময় তাদের জৈবিক মান বৃদ্ধি করা সম্ভব করে তোলে। শুধুমাত্র এই ধরনের পুষ্টি সম্পূর্ণ বলা যেতে পারে।

প্রশ্ন এবং কাজ চেক করুন:

1. প্রোটিন কি এবং শরীরে তাদের কাজ কি?

2. প্রোটিনের বৈশিষ্ট্যের তালিকা কর।

3. হাইড্রোফোবের গঠনগত এবং কার্যকরী তাত্পর্য কি?
ny, অ্যাসিডিক এবং মৌলিক, প্রোটিনে সালফাইড্রিল গ্রুপ?

4. প্রোটিন পুড়িয়ে ফেলা হয়েছিল, যার পরে তারা ছিল
লোহা পাওয়া গেছে। এই উপাদানটিতে কোন প্রোটিন থাকে?

5.অ্যামিনো অ্যাসিডের কি শ্রেণীবিভাগ আপনি জানেন?

6.অত্যাবশ্যকীয় অ্যামিনো অ্যাসিড কী কী এবং কোন খাবারে?
তারা অন্তর্ভুক্ত?

7. ক্যাসিন ব্যবহার করে হাইড্রোলাইসিস করার পর অ্যামিনো অ্যাসিডের মিশ্রণে
সংশ্লিষ্ট রিএজেন্টগুলি একটি হাইড্রোফাইলের উপস্থিতি প্রকাশ করেছে
এনই গ্রুপ। এগুলিতে কী অ্যামিনো অ্যাসিড থাকে? লিখুন তাদের
সূত্র

8. ইউনিভার্সাল অ্যামিনো অ্যাসিডের জলীয় দ্রবণে যোগ করা হয়
সূচক অ্যাসিড প্রতিক্রিয়া সনাক্ত করা হয়েছে. কি অ্যামিনো অ্যাসিড
অম্লীয় প্রতিক্রিয়া আছে? তাদের সূত্র লিখুন।

9. প্রোটিন দ্রবণে উপযুক্ত বিকারক ব্যবহার করা
সালফার সনাক্ত করা হয়েছে। এতে কী অ্যামিনো অ্যাসিড থাকে? লিখুন
তাদের সূত্র।

10. প্রোটিনের শ্রেণীবিভাগ সম্পর্কে বলুন। প্রোটিনের জৈবিক মান কী নির্ধারণ করে?

নিউক্লিন্সের রসায়ন অধ্যায়

অ্যাসিড

সাধারন গুনাবলি

নিউক্লিক অ্যাসিড 1868 সালে সুইস রসায়নবিদ F. Miescher আবিষ্কার করেন। বিজ্ঞানী কোষের নিউক্লিয়াস থেকে এই পদার্থগুলিকে বিচ্ছিন্ন করে তাদের নাম দেন নিউক্লিন(Lat থেকে, rshs1eiz - কোর)। যাইহোক, এই যৌগগুলির আরও বিশদ অধ্যয়ন শুধুমাত্র আমাদের শতাব্দীর 40 এর দশকের শেষের দিকে করা হয়েছিল। রসায়নবিদ P. Levin, E. Chargaff, J. Watson, F. Crick, B.V. Kedrovsky, A.M. Belozersky, A.S Spirin এবং অন্যান্যরা নিউক্লিক অ্যাসিডের গঠন এবং ভূমিকা বোঝানোর ক্ষেত্রে বিরাট অবদান রেখেছেন।

নিউক্লিক অ্যাসিড হল এক শ্রেণীর পলিমার যা জেনেটিক তথ্য সঞ্চয় ও প্রেরণের জন্য দায়ী, সেইসাথে সেলুলার প্রোটিন সংশ্লেষণের প্রক্রিয়ায় এর বাস্তবায়ন। এগুলি সমস্ত জীবন্ত প্রাণীর সর্বজনীন উপাদান। নিউক্লিক অ্যাসিড হল সাদা পদার্থ, মুক্ত অবস্থায় পানিতে খুব কম দ্রবণীয়, কিন্তু লবণ এবং ক্ষারীয় ধাতুর আকারে দ্রবণীয়।

এই যৌগগুলির একটি উচ্চ আণবিক ওজন (মিলিয়ন ডা) রয়েছে, এতে প্রায় 35% নাইট্রোজেন এবং 10% ফসফরাস রয়েছে, উচ্চারিত অ্যাসিডিক বৈশিষ্ট্য দ্বারা আলাদা করা হয় (ফসফরিক অ্যাসিডের কারণে) এবং শারীরবৃত্তীয় pH-এ তারা উচ্চ নেতিবাচক চার্জ বহন করে, ফলে যা তারা একটি বৈদ্যুতিক ক্ষেত্রে মোবাইল.

সংশ্লিষ্ট তথ্য.

সহজ - শুধুমাত্র অ্যামিনো অ্যাসিড থাকে (অ্যালবুমিন, গ্লোবুলিন, হিস্টোন, প্রোটামিন)। এই প্রোটিনগুলি নীচে বিস্তারিতভাবে চিহ্নিত করা হয়েছে।

জটিল - অ্যামিনো অ্যাসিড ছাড়াও, অ-প্রোটিন উপাদান রয়েছে (নিউক্লিওপ্রোটিন, ফসফোপ্রোটিন, মেটালোপ্রোটিন, লিপোপ্রোটিন, ক্রোমোপ্রোটিন, গ্লাইকোপ্রোটিন)। এই প্রোটিনগুলি নীচে বিস্তারিতভাবে চিহ্নিত করা হয়েছে।

সরল প্রোটিনের শ্রেণীবিভাগ

সাধারণ প্রোটিনের গঠন শুধুমাত্র একটি পলিপেপটাইড চেইন (অ্যালবুমিন, ইনসুলিন) দ্বারা উপস্থাপিত হয়। যাইহোক, এটা বোঝা দরকার যে অনেক সরল প্রোটিন (উদাহরণস্বরূপ, অ্যালবুমিন) একটি "বিশুদ্ধ" আকারে বিদ্যমান নয়, তারা সবসময় কিছু অ-প্রোটিন পদার্থের সাথে যুক্ত থাকে। তারা সরল প্রোটিন হিসাবে শ্রেণীবদ্ধ করা হয় কারণ অ-প্রোটিনের সাথে বন্ধন - প্রোটিন গ্রুপ দুর্বল।

একটি LBUMINS

প্রায় 40 kDa এর আণবিক ওজন সহ রক্তের প্লাজমা প্রোটিনের একটি গ্রুপে অ্যাসিডিক বৈশিষ্ট্য রয়েছে এবং শারীরবৃত্তীয় pH এ নেতিবাচক চার্জ রয়েছে, কারণ প্রচুর গ্লুটামিক অ্যাসিড থাকে। তারা সহজেই মেরু এবং অ-মেরু অণু শোষণ করে এবং রক্তে অনেক পদার্থের বাহক, প্রাথমিকভাবে বিলিরুবিন এবং ফ্যাটি অ্যাসিড।

জি লোবুলিনস

100 kDa পর্যন্ত আণবিক ওজন সহ বিভিন্ন রক্তের প্লাজমা প্রোটিনের একটি গ্রুপ, দুর্বলভাবে অম্লীয় বা নিরপেক্ষ। এগুলি দুর্বলভাবে হাইড্রেটেড, অ্যালবুমিনের তুলনায়, এগুলি দ্রবণে কম স্থিতিশীল এবং আরও সহজে প্রস্রাব করে, যা "পাললিক" নমুনাগুলিতে (থাইমল, ভেল্টম্যান) ক্লিনিকাল ডায়াগনস্টিকগুলিতে ব্যবহৃত হয়। এগুলিতে প্রায়শই কার্বোহাইড্রেট উপাদান থাকে।

প্রচলিত ইলেক্ট্রোফোরসিসের সাথে, তারা কমপক্ষে 4 ভগ্নাংশে বিভক্ত - α 1, α 2, β এবং γ।

যেহেতু গ্লোবুলিনগুলিতে বিভিন্ন ধরণের প্রোটিন রয়েছে, তাই তাদের কার্যকারিতা অসংখ্য। কিছু α-গ্লোবিউলিনের অ্যান্টিপ্রোটেজ কার্যকলাপ রয়েছে, যা রক্তের প্রোটিনকে অকাল ধ্বংস থেকে রক্ষা করে, উদাহরণস্বরূপ, α 1 - অ্যান্টিট্রিপসিন, α 1 - অ্যান্টিকাইমোট্রিপসিন,α 2 -ম্যাক্রোগ্লোবুলিন। কিছু গ্লোবুলিন নির্দিষ্ট পদার্থকে আবদ্ধ করতে সক্ষম: ট্রান্সফারিন (আয়রন আয়ন বাহক), সেরুলোপ্লাজমিন (তামার আয়ন রয়েছে), হ্যাপ্টোগ্লো-

বিন (হিমোগ্লোবিন ট্রান্সপোর্টার), হিমোপেক্সিন (টেমা ট্রান্সপোর্টার)। γ-গ্লোবুলিন হল অ্যান্টিবডি এবং শরীরকে রোগ প্রতিরোধ ক্ষমতা প্রদান করে।

জি ইস্টনস

হিস্টোন হল ইন্ট্রানিউক্লিয়ার প্রোটিন যার ওজন প্রায় 24 kDa। তারা মৌলিক বৈশিষ্ট্য উচ্চারণ করেছে, তাই, শারীরবৃত্তীয় pH মানগুলিতে, তারা ইতিবাচকভাবে চার্জযুক্ত এবং ডিঅক্সিরাইবোনিউক্লিক অ্যাসিড (ডিএনএ) এর সাথে আবদ্ধ হয়। 5 ধরনের হিস্টোন রয়েছে - লাইসিন সমৃদ্ধ (29%) হিস্টোন H1, অন্যান্য হিস্টোন H2a, H2b, H3, H4 লাইসিন এবং আরজিনিন সমৃদ্ধ (মোট 25% পর্যন্ত)।

হিস্টোনগুলিতে অ্যামিনো অ্যাসিড র্যাডিকেলগুলি মিথাইলেটেড, অ্যাসিটাইলেটেড বা ফসফরিলেটেড হতে পারে। এটি প্রোটিনের নেট চার্জ এবং অন্যান্য বৈশিষ্ট্য পরিবর্তন করে।

হিস্টোনের দুটি ফাংশন আলাদা করা যেতে পারে:

1. জিনোমের কার্যকলাপ নিয়ন্ত্রণ, এবং

যথা, তারা প্রতিলিপিতে হস্তক্ষেপ করে।

2. কাঠামোগত - স্থিতিশীল

স্থানিক গঠন

ডিএনএ।

হিস্টোন নিউক্লিওসোম গঠন করে

- হিস্টোন H2a, H2b, H3, H4 দ্বারা গঠিত অষ্টহেড্রাল কাঠামো। হিস্টোন H1 এর মাধ্যমে নিউক্লিওসোম একে অপরের সাথে সংযুক্ত থাকে। এই কাঠামোর জন্য ধন্যবাদ, ডিএনএ আকারে 7-গুণ হ্রাস পাওয়া যায়। পরবর্তী থ্রেড

নিউক্লিওসোম সহ ডিএনএ একটি সুপারহেলিক্স এবং একটি "সুপারহেলিক্স" এ ভাঁজ করে। এইভাবে, হিস্টোনগুলি ক্রোমোজোম গঠনের সময় ডিএনএর আঁটসাঁট প্যাকেজিংয়ের সাথে জড়িত।

পি রোটামাইনস

এগুলি হল 4 kDa থেকে 12 kDa পর্যন্ত ওজনের প্রোটিন; বেশ কয়েকটি জীবের (মাছ) মধ্যে এগুলি হিস্টোনের বিকল্প এবং শুক্রাণুতে পাওয়া যায়। তারা একটি তীব্র বৃদ্ধি আর্জিনাইন সামগ্রী (80% পর্যন্ত) দ্বারা চিহ্নিত করা হয়। প্রোটামিন কোষে উপস্থিত থাকে যা বিভাজন করতে সক্ষম নয়। তাদের ফাংশন, হিস্টোনের মতো, কাঠামোগত।

কে ওলাগেন

একটি অনন্য গঠন সঙ্গে ফাইব্রিলার প্রোটিন. সাধারণত কিছু হাইড্রোক্সিলাইসিন অবশিষ্টাংশের OH গ্রুপের সাথে সংযুক্ত মনোস্যাকারাইড (গ্যালাকটোজ) এবং ডিস্যাকারাইড (গ্যালাকটোজ-গ্লুকোজ) অবশিষ্টাংশ থাকে। এটি টেন্ডন, হাড়, তরুণাস্থি, ত্বকের সংযোজক টিস্যুর আন্তঃকোষীয় পদার্থের ভিত্তি তৈরি করে, তবে অবশ্যই অন্যান্য টিস্যুতেও পাওয়া যায়।

কোলাজেনের পলিপেপটাইড শৃঙ্খলে 1000টি অ্যামিনো অ্যাসিড রয়েছে এবং এটি একটি পুনরাবৃত্তিমূলক ট্রিপলেট [গ্লাই-এ-বি] নিয়ে গঠিত, যেখানে A এবং B হল গ্লাইসিন ছাড়া অন্য কোনো অ্যামিনো অ্যাসিড। এটি প্রধানত অ্যালানাইন, এর অংশ 11%, প্রোলিন এবং হাইড্রোক্সিপ্রোলিনের অংশ 21%। এইভাবে, অন্যান্য অ্যামিনো অ্যাসিডের জন্য শুধুমাত্র 33%। প্রোলিন এবং হাইড্রোক্সিপ্রোলিনের গঠন একটি α-হেলিকাল গঠন গঠনের অনুমতি দেয় না; এর কারণে, একটি বাম-হাত হেলিক্স গঠিত হয়, যেখানে প্রতি পালা 3টি অ্যামিনো অ্যাসিড অবশিষ্টাংশ থাকে।

কোলাজেন অণু তৈরি করা হয়েছে 3টি পলিপেপটাইড চেইন থেকে একত্রে বোনা একটি ঘন বান্ডিলে - ট্রপোকোলাজেন (দৈর্ঘ্য 300 এনএম, ব্যাস 1.6 এনএম)। পলিপেপটাইড চেইনগুলি লাইসিনের অবশিষ্টাংশের ε-অ্যামিনো গ্রুপের মাধ্যমে একে অপরের সাথে শক্তভাবে সংযুক্ত থাকে। ট্রপোকোলাজেন 10-300 এনএম ব্যাসের সাথে বড় কোলাজেন ফাইব্রিল গঠন করে। ফাইব্রিলের ট্রান্সভার্স স্ট্রিয়েশন ট্রপোকোলাজেন অণুগুলির দৈর্ঘ্যের 1/4 দ্বারা একে অপরের সাপেক্ষে স্থানচ্যুতির কারণে।

ত্বকে, ফাইব্রিলগুলি একটি অনিয়মিতভাবে বোনা এবং খুব ঘন নেটওয়ার্ক গঠন করে - ট্যানড চামড়া প্রায় বিশুদ্ধ কোলাজেন।

ই লাস্টিন

সাধারণ ভাষায়, ইলাস্টিন গঠনে কোলাজেনের অনুরূপ। লিগামেন্টে অবস্থিত, রক্তনালীগুলির ইলাস্টিক স্তর। কাঠামোগত একক হল ট্রপোইলাস্টিন যার আণবিক ওজন 72 kDa এবং দৈর্ঘ্য 800 অ্যামিনো অ্যাসিড অবশিষ্টাংশ। এতে অনেক বেশি লাইসিন, ভ্যালাইন, অ্যালানাইন এবং কম হাইড্রোক্সিপ্রোলিন রয়েছে। প্রোলিনের অনুপস্থিতি হেলিকাল ইলাস্টিক অঞ্চলের উপস্থিতি ঘটায়।

ইলাস্টিনের একটি বৈশিষ্ট্যগত বৈশিষ্ট্য হল একটি অদ্ভুত কাঠামোর উপস্থিতি - ডেসমোসাইন, যা এর 4 টি গ্রুপের সাথে প্রোটিন চেইনগুলিকে এমন সিস্টেমে একত্রিত করে যা সমস্ত দিকে প্রসারিত করতে পারে।

এক বা একাধিক প্রোটিনের পেপটাইড বন্ধন গঠনে α-অ্যামিনো গ্রুপ এবং ডেসমোসিনের α-কারবক্সিল গ্রুপ অন্তর্ভুক্ত।